A transzláció utáni módosulások, így a foszfátcsoporttal, hidrofób szénláncokkal, ubikvitin és SUMO-fehérjékkel történő konjugáció egyeránt jelentősen befolyásolják a fehérjék biológiai működését. Ennek megfelelően kézenfekvő terápiás stratégia lehet a módosításokat katalizáló enzimek, például a fehérjefoszforillációt végző proteinkinázok befolyásolása. A proteinkinázokat célzó vegyületek fejlesztése az utóbbi évek egyik sikertörténete. Azonban a kinázgátlás sem mellékhatásmentes megközelítés, mivel a módosító enzimek szinte minden szövetben előfordulnak és gátlásuknak jelentős mellékhatásai lehetnek. A daganatos vagy fertőző betegségek kemoterápiájában ez elfogadható, mivel a mellékhatások csak korlátozott ideig állnak fenn, de krónikusan adagolt gyógyszereknél ez komoly hátrányt jelent. Amennyiben ismert, hogy a fehérje mely részén kerül sor a poszttranszlációs reakcióra, megkísérelhető az adott módosulás szelektív támadása. Az ilyen jellegű támadásponttal működő szer tervezéséhez tisztázni kell a módosulás helyét és a környezet szerkezetét. Mivel ezzel az információval csak viszonylag kevés fehérje esetében rendelkezünk, az ilyen jellegű gyógyszerek fejlesztése még gyerekcipőben jár. Vannak azonban szerencsés véletlenek, ilyen például a diabetes mellitus terápiájában alkalmazott rosiglitazon, amelyről eddig úgy tudtuk, hogy ismeretlen mechanizmussal egy nukleáris fehérjereceptor (PPAR-gamma) funkcióját változtatja meg (Stumvoll és Haring 2002). Kiderült, hogy a rosiglitazon úgy akadályozza meg a receptor foszforilációját, hogy a reakcióban szerepet játszó proteinkináz-enzimre nincs közvetlen hatással. Ennek ellenére úgy tűnik, hogy ez a felfedezés sem menti meg a vegyületet a kardiovaszkuláris mellékhatások miatti visszavonástól. Ugyanakkor a felismerés kezdete lehet egy újfajta, eddig nehezen megvalósíthatónak vélt gyógyszerfejlesztési elv térhódításának.