MeRSZ online
okoskönyvtár
Több száz tankönyv egy helyen.
Online. Bárhol. Bármikor.
Általános és bioszervetlen kémia
Magnéziumkomplexek
A klorofillmolekula 4 szubsztituált pirrolgyűrűt és központi ionként Mg2+-t tartalmaz. A komplex planáris szerkezetű, a 4 N-atom koordinálja a magnéziumiont, nagy stabilitású molekulát hozva létre. Az izoprénegységekból felépülő fitiloldallánc észterkötéssel kapcsolódik a gyűrűhöz (135. ábra). Ez a hidrofób oldallánc rögzíti és térbelileg irányítja a molekulát a kloroplaszt tilakoidmembránjához.
A klorofillmolekulák kiváló fotoreceptorok, amit a Mg2+ központi ion körül található gyűrű konjugált kötésrendszere (váltakozó egyes és kettős kötések) okoz. Abszorpciós maximumuk (400–500 nm, ill. 600–700 nm között) a látható fény tartományában van, ezért a Nap fényenergiáját elnyelik és hatékonyan átalakítják. A klorofill-a és -b molekulák abszorpciós maximuma eltérő, kevert előfordulásuk a növényekben a jobbenergiaátalakítást szolgálja. Mivel egyik molekula sem abszorbeál fényt 500–600 nm között, a fotoszintézis energiáját a spektrum kék és vörös tartománya biztosítja.
Mg-ATP komplex a legjelentősebb nukleotid-magnézium komplex. Az ATP-molekula foszfátcsoportjai pH = 7,0 kötül ionizált állapotban vannak, és stabilis komplexet alkotnak a magnéziumionnalaz intracelluláris térben (136. ábra). A komplex térszerkezetét elektronspinrezonancia-vizsgálatok derítették fel. Ezekben a kísérletekben paramágneses ionként Mn2+-t használtak (a Mg2+ nem paramágneses), így pl. a Mn2+-ATP és Mn2+-ADP komplexek szerkezete ismert.
Harvard
(): . : .
: /hivatkozas/m1438aebszk_2349/#m1438aebszk_2349 ()
Chicago
. . . : .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2349/#m1438aebszk_2349)
APA
(). . .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2349/#m1438aebszk_2349)
135. ábra. A klorofill-a és -b szerkezete. A klorofill-a molekulában metilcsoport (R:-CH3). a klorofill-b molekulában formilcsoport (R:-CHO) található
Harvard
(): . : .
: /hivatkozas/m1438aebszk_2351/#m1438aebszk_2351 ()
Chicago
. . . : .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2351/#m1438aebszk_2351)
APA
(). . .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2351/#m1438aebszk_2351)
136. ábra. A Mg2+ lehetséges kötődése az ATP-molekulához (pH = 7,0). A szabad Mg-ATP komplexet az (a) szerkezet, míg az enzimekhez kötött Mg-ATP komplexet a (b) szerkezet mutatja be, amelyben megváltozik a Mg2+ koordinációja
Számos enzim (foszfotranszferázok, kinázok stb.) használja az Mg2+-ATP komplexet foszforildonorként, katalizálva a foszfátcsoport átvitelét metabolitokra (pl. monoszacharidokra) vagy fehérjék oldalláncaira. A fehérjék Ser-, Thr- vagy Tyr-oldalláncainak foszforilációját protein-kinázok katalizálják. А CAMP-függő protein-kináz (más néven protein-kináz A, PKA) által katalizált fehérjefoszforilációs folyamat részleteit jól ismerjük. A tetramer enzim két regulátor (R) és két katalitikus (C) alegységből áll, amely inaktív. A regulátor alegységen találhatók a cAMP kötőhelyek. Ha növekszik az intracelluláris cAMP koncentrációja (pl. adrenalin hatására vázizomban), a cAMP kötődik a regulátor alegységekhez és allosztérikus szerkezetváltozás következtében katalitikus alegységei disszociálnak. A katalitikus alegység ezáltal felszabadul a gátlás alól és aktívvá válik, foszforilálva specifikus szubsztrátfehérjéket (137. ábra).
Harvard
(): . : .
: /hivatkozas/m1438aebszk_2354/#m1438aebszk_2354 ()
Chicago
. . . : .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2354/#m1438aebszk_2354)
APA
(). . .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2354/#m1438aebszk_2354)
137. ábra. A CAMP-függő protein-kináz aktiválódása. A tetramer enzim (R2C2) inaktív és R alegységenként 2-2 cAMP molekulát köthet meg. A disszociáció következtében szabaddá váló, aktív С alegységek szubsztrátfehérjék (S) foszforilációját katalizálják specifikus környezetben lévő Ser vagy Thr aminosav-maradékokon
A katalitikus alegység pontos térszerkezetét is megállapították és leírták az Mg-ATP komplex koordinációjában részt vevő szerkezeti elemeket. Az ATP nukleozid részében található adenin H-kötésekkel kapcsolódik a C alegység aktív helyéhez. Az itt található glicin-gazdag hurok, valamintbázikus és savas oldalláncok (Lys, Asp és Glu) közvetlenül vagy közvetve (pl. Mg2+-ionon keresztül) elektrosztatikus kölcsönhatásokat létesítenek az AТР α-, β- és γ-foszfátjainak negatív töltéseivel. A fehérjeszubsztrát foszforilálandó aminosav maradékának (pl. Ser) hidroxilcsoportja pedig H-kötést létesít az Asp-166 oldallánccal. A foszforiláció során az ATP γ-foszfátcsoportja – amit az aktív hely Lys-168 maradéka koordinál – kerül át szubsztrátfehérje megfelelő oldalláncára. A térközelbe került szubsztrát és γ-foszfát között lejátszódik a foszforilcsoport átvitele (138. ábra).
Harvard
(): . : .
: /hivatkozas/m1438aebszk_2357/#m1438aebszk_2357 ()
Chicago
. . . : .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2357/#m1438aebszk_2357)
APA
(). . .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2357/#m1438aebszk_2357)
138. ábra. A Mg-ATP és a szubsztrát kötődése a cAMP-függő protein-kináz katalitikus alegységének aktív helyéhez. Az ábra felső részén a foszforilcsoport átvitele előtti komplexeket tüntettük fel. Az ábra alsó részében a katalitikus aktivitás eredményeként létrejött foszforilált szubsztrát és maradék ADP látható
A kétértékű fémionok részt vesznek a fehérjékbe épült foszforilcsoportok enzimatikus hidrolízisében is. Az M2+ mellett az M3+ is hatékonyan ellensúlyozza a foszforilcsoport negatív töltéseit, ezért mindkét ionféle alkalmasnak tűnik a defoszforiláció mechanizmusában való részvételre. A háromértékű fémionok azonban nagyon stabil intermediert alkotnak, ezért csak kétértékű fémionok (Mn2+, Zn2+, Fe2+ esetleg Co2+) találhatók a defoszforilációt katalizáló protein-foszfatázok aktív centrumában. Az M2+ további előnye, hogy aktiválja a gyenge Lewis-bázisnak tekinthető vízmolekulát: M2+-OH–-nukleofil reaktánst hozva létre (139. ábra).
Harvard
(): . : .
: /hivatkozas/m1438aebszk_2360/#m1438aebszk_2360 ()
Chicago
. . . : .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2360/#m1438aebszk_2360)
APA
(). . .
(: /hivatkozas/m1438aebszk_2360/#m1438aebszk_2360)
139. ábra. A kötött foszforilcsoport M2+-katalizált hidrolízise
Tartalomjegyzék
- ÁLTALÁNOS ÉS BIOSZERVETLEN KÉMIA
- Impresszum
- Az Olvasóhoz
- Általános kémia
- Kémiai alapfogalmak
- Az atomok elektronszerkezete és a periódusos rendszer
- A molekulák szerkezete
- Halmazállapotok
- Oldatok és kolloidok
- A víz és a vizes oldatok
- Kémiai egyensúlyok
- A kémiai egyensúly törvénye
- Egyensúlyok elektrolitoldatokban
- A víz disszociációs egyensúlya: Kv, pH és pOH
- Savakdisszociációs egyensúlya: Ks
- Bázisok disszociációs egyensúlya: Kb
- Összefüggés a Ks, Kb és Kv között
- Ionok reakciója vízzel
- Vizes sóoldatok kémhatása: hidrolízis
- A közös ion hatása
- Titrálási görbék
- Többértékű savak disszociációja
- Pufferoldatok
- Foszfátpuffer
- Hidrogén-karbonát–szén-dioxid puffer
- A víz disszociációs egyensúlya: Kv, pH és pOH
- Elektrolitok oldhatósága és az oldhatósági szorzat
- Kémiai termodinamika
- Reakciókinetika
- Elektrokémia
- A redoxifolyamatok termodinamikája
- Az elektrokémia gyakorlati alkalmazásai
- Bioszervetlen kémia
- Komplex vegyületek
- Az élethez szükséges elemek áttekintése
- Az alkálifémek szerepe biológiai rendszerekben
- A magnézium és a kalcium biológiai jelentősége
- Az átmenetifémek komplexei
- A vas biológiai jelentősége
- A réz biológiai jelentősége
- A cinkcsoport elemeinek biológiai jelentősége
- Metallotioneinek és funkciójuk
- A molibdén és a mangán biológiai szerepe
- A vanádium, króm, kobalt és nikkel élettani hatása
- A platinakomplexek daganatellenes hatása
- Az alumínium- és az óncsoport elemeinek biológiai szerepe
- A szilíciumvegyületek biológiai szerepe
- A nitrogén és foszfor szerepe a biológiai rendszerekben
- Az oxigéncsoport elemeinek biológiai jelentősége
- A halogének bioszervetlen kémiája
- Irodalom a bioszervetlen kémia fejezeteihez
- Rendszám- és atomtömeg-táblázat
Kiadó: Semmelweis Kiadó
Online megjelenés éve: 2026
ISBN: 978 963 331 705 1
A könyv feladata, hogy az orvostudományt, gyógyszerésztudományt és biológiát választó egyetemi szak hallgatóit és e téma iránt érdeklődőket megismertesse egyrészt a kémia tudomány alapjaival, az általános kémiával, másrészt a fémek és nemfémes elemek biológiai szerepével, a bioszervetlen kémiával vagy másképp, szervetlen biokémiával.
Hivatkozás: https://mersz.hu/erdoddi-gergely-vereb-altalanos-es-bioszervetlen-kemia//
BibTeXEndNoteMendeleyZotero
gomb segítségével választhatsz, hogy fejezetről fejezetre lapozva vagy inkább folyamatosan görgetve olvasnád-e a könyvet.
