Erdődi Ferenc, Gergely Pál, Vereb György

Általános és bioszervetlen kémia


Kalciumkötő fehérjék

A kalciumkötő fehérjék két csoportba oszthatók: (1) a citoplazma és a sejtorganellumok oldható fehérjéi, amelyek az intracelluláris Ca2+ szabályozó hatását közvetítik; (2) a sejtmembránba épült fehérjék, amelyek a Ca2+ transzportjában működnek közre.
Ebben a részben az oldható fehérjék szerkezetét és szerepét mutatjuk be. Ilyen fehérjét elsőként S. Ebashi és munkatársai mutattak ki 1967-ben. A troponinnak nevezett fehérje teszi lehetővé, hogy a kalciumjel megindítsa a vázizom összehúzódását. A troponin három alegysége közül a troponin C a kalciumion receptora. A szignálként szereplő kalciumion megkötésével a troponin C molekulában térszerkezet (konformáció) változás játszódik le, lehetővé téve a miozin és az aktin kötődését, így az izomkontrakciót.
A parvalbumin (Mr 12 000) a citoplazma legfontosabb kalciumkötő fehérjéje halak, hüllők és kétéltűek izomszövetében. Röntgenkrisztallográfiás vizsgálattal felderített térszerkezete alapján pontos kép alkotható a kalciumkötő helyről is. A helikális polipeptidlánc 10–12 aminosavból álló kalciumkötő hurkot hoz létre, az oldalláncok hat oxigénatomja ad elektronpárokat a Ca2+ megkötéséhez. Az újabb vizsgálatok kimutatták, hogy más kalciumkötő fehérjékben található hurkok szerkezete nagymértékben hasonlít a parvalbumin kalciumkötő helyéhez.
 
A parvalbumin röntgendiffrakcióval végzett szerkezeti vizsgálata feltárta a molekula térszerkezetét. Azonosították a polipeptidlánc helikális szakaszait és a Ca2+-kötésért felelős szerkezeti egységeket. Az A, B...F elnevezésű hathélixszakasz közül az E és F alakítja ki a Ca2+ koordinálására alkalmas üreget (141. ábra). R. Kretsinger javasolta az EF-kéz elnevezést, utalva az E- és F-hélixek térben merőleges helyzetére (a jobb kéz kinyújtott mutatóujja és eltartott hüvelykujja).
 
141. ábra. A kalciumkötés térszerkezeti alapjai. A parvalbumin E és F hélixszakaszai közötti hajlatban helyezkedik el a kalciumion hatos koordinációban. Az aminosav-oldalláncok (Asp, Asn és Glu) oxigénatomjai a donorok (a). A kalmodulin 4 EF-kéz motívumot tartalmaz (EF1...EF4), amelyek közül 2-2 (EF1-EF2, ill. EF3-EF4) rövid antiparalel β-szerkezettel összekapcsolt doméneket alkot. A két kalciumkötő domént hajlékony α-hélix kapcsolja össze (b)
 
A kalmodulin (Mr 17 000) emlős szervezetekben is megtalálható fontos kalciumkötő fehérje. Négy kötőhelyet tartalmaz, valamennyi hasonlít a parvalbuminban megismert szerkezethez. Két-két kötőhely kalciumion iránti affinitása eltérő, s így a molekulának többféle konformációja lehet. Nagyszámú fehérjével lép kölcsönhatásba, az emlőssejtekben a kalciumjel leg- gyakoribb továbbítója. Számos enzim aktivitását módosítja, így pl. a foszforilációt katalizáló protein-kinázok egyik csoportjáét is. A fehérjefoszforiláció számos sejtműködés be- vagy kikapcsoló mechanizmusának része, pl. anyagcsere-folyamatok, sejtosztódás és fehérjeszintézis, iontranszport, kontrakció és motilitás (59. táblázat).
 
59. táblázat. Néhány kalmodulin-függő sejtfolyamat
Sejtfolyamat
Ca2+-kalmodulin-függő fehérjék
Ciklikus nukleotid-anyagcsere
adenilát-cikláz, guanilát-cikláz, foszfodiészteráz
Ca2+-anyagcsere
Ca2+-ATPáz (plazmamembrán), foszfolambán-kináz
Citoszkeleton (kontrakció-motilitás)
miozin könnyű lánc kináza, dinein-ATPáz, tubulin, kaldezmon
Idegműködés
szinapszin-1-kináz, kalcineurin-foszfatáz
Glikogén-anyagcsere
foszforiláz-kináz, glikogén-szintetáz-kináz, kalcineurin-foszfatáz
 

Általános és bioszervetlen kémia

Tartalomjegyzék


Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 705 1

A könyv feladata, hogy az orvostudományt, gyógyszerésztudományt és biológiát választó egyetemi szak hallgatóit és e téma iránt érdeklődőket megismertesse egyrészt a kémia tudomány alapjaival, az általános kémiával, másrészt a fémek és nemfémes elemek biológiai szerepével, a bioszervetlen kémiával vagy másképp, szervetlen biokémiával.

Hivatkozás: https://mersz.hu/erdoddi-gergely-vereb-altalanos-es-bioszervetlen-kemia//

BibTeXEndNoteMendeleyZotero

Kivonat
fullscreenclose
printsave