Erdődi Ferenc, Gergely Pál, Vereb György

Általános és bioszervetlen kémia


Citokrómok
Az elektrontranszport fejlett formáját képviselik, kialakulásuk a légköri oxigén megjelenésével kapcsolatos. A citokrómok elektrontranszfer funkciót töltenek be nemcsak alégzési láncban, hanem a fotoszintézisben is. Hem-proteinek, amelyekben az elektrontranszport az
 
Fe2+ Fe3+ + e
 
átalakulással történik.
A citokrómok jellegzetes szerkezeti sajátsága, hogy a porfirinváz négy nitrogénjén kívül a fehérje két aminosavoldallánca is koordinálja a vasiont. Mivel mind a hat kötés erős, ezért a molekulában a vas csak elektront felvevő és leadó redoxifolyamatban vehet részt.
 
A több mint 50 citokróm (sejtpigment) molekula több csoportba sorolható a fényabszorpció és a szerkezeti tulajdonságok alapján. A citokróm-a csoportba tartozók nagyon pozitív redoxipotenciállal rendelkeznek. Fontos szerepet töltenek be az oxigén vízzé való redukciója során a citokróm-oxidáz komplexben. A citokróm-a és citokróm-a3 komplexét nevezik citokróm-oxidáznak. A citokróm-oxidáz a hemen kívül rézionokat is tartalmaz, amelyek Cu+ Cu2+ + e átalakulással szintén résztvesznek az elektrontranszportban. A citokróm-oxidáz aktivitását CO, CN és H2S már kis koncentrációban gátolja. Szelektív gátlására in vitro vizsgálatokban cianidiont használnak.
A citokróm-b-ben két His nitrogénje, a citokróm-c-ben a His nitrogénatomja és egy metionin kénatomja, a citokróm-f-ben His és Lys nitrogénjei koordinálják axiálisan a vasiont. A ligandumok és a környezet befolyásolják a redoxipotenciál értékét.
A citokróm-c és -c1 szerkezetére jellemző, hogy a hem két oldallánca is kovalens kötéssel kapcsolódik a peptidlánc két Cys-oldalláncához (Cys-14 és Cys-17) tioéterkötéssel (153. ábra). Röntgenkrisztallográfiás vizsgálatok szerint a citokróm-c molekulában a hemcsoportot a fehérje hidrofób része nagyrészt eltakarja, csupán a felszínhez közel eső része marad szabadon és érintkezhet a redoxiszubsztrátokkal. Az elektron átvitele a külső koordinációs szférából könnyű, mivel csekély szerkezetváltozást igényel.
 
153. ábra. A citokróm-c hem körüli részének vázlatos szerkezete. A hemrész vastagítva látható, míg a szerkezet szempontjából jelentős aminosavak számmal jelöltek. Látható, hogy a citokróm-c molekulában a His-18 nitrogénje és a Met-80 kénatomja kapcsolódik datív kötéssel a vashoz. A hem kovalens kapcsolódását a Cys-14 és Cys-17 oldalláncok tioéterkötései biztosítják
 

Általános és bioszervetlen kémia

Tartalomjegyzék


Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 705 1

A könyv feladata, hogy az orvostudományt, gyógyszerésztudományt és biológiát választó egyetemi szak hallgatóit és e téma iránt érdeklődőket megismertesse egyrészt a kémia tudomány alapjaival, az általános kémiával, másrészt a fémek és nemfémes elemek biológiai szerepével, a bioszervetlen kémiával vagy másképp, szervetlen biokémiával.

Hivatkozás: https://mersz.hu/erdoddi-gergely-vereb-altalanos-es-bioszervetlen-kemia//

BibTeXEndNoteMendeleyZotero

Kivonat
fullscreenclose
printsave