Erdődi Ferenc, Gergely Pál, Vereb György

Általános és bioszervetlen kémia

A vanádium, króm, kobalt és nikkel élettani hatása

A vanádium csak egyes fajok számára létfontosságú. Jelentős mennyiségben tartalmaz vanádiumot a zsákállatok vére (0,2–1,5%). A zsákállatok a vanádiumot vanadát (

) formájában veszik fel. A vanádiumszállító sejtekben (vanadociták) a pH-értéke 0 körül van a jelenlévő kénsav következtében. A fehérjéhez kötött vanádium (hemovanadát) funkciója vitatott, korábban oxigénszállító szerepet tulajdonítottak neki.

A legtöbb állat és az ember szervezete is tartalmaz vanádiumot, de felvétele a táplálékból igen rossz hatásfokkal történik. Feltételezik, hogy a csontképzés során a foszfát beépülésében játszik szerepet. Térszerkezete hasonlít a foszfátionhoz, ennek tulajdonítható, hogy a vanadát már nanomol koncentrációban gátolja a Na+–K+-ATPáz működését.

A króm vegyületeiben leggyakrabban három és hat vegyértékű. A króm(III)-ról feltételezik, hogy létfontosságú nyomelem. Króm(III) ion található az inzulin hatását optimalizáló glükóztolerancia-faktorban (GTF).

A GTF-ben a króm(III) oktaéderes geometriájú, axiálisan két nikotinsav ligandumot tartalmaz, a további négy ligandum kén, pl. a glutation szulfhidril-csoportjából. Feltételezik, hogy a membránban lokalizálódó inzulinreceptorral lép kölcsönhatásba.

A króm toxikus hatása főleg a kromátporral dolgozókon észlelhető. A bőrrel érintkezve gyulladást, fekélyeket, allergiát okozhat. A toxikus hatásokért a kromátion (

) a felelős, amely a plazmamembránon, ill. maghártyán átjutva redukálódik a citoplazmában vagy a sejtmagban. A króm(VI)ion redukciója során keletkező króm(V)ion, ill. króm(IV)ion, valamint a velük együtt képződő szabadgyökök (RS, OH) károsítják a DNS-t és a fehérjéket. A redukció végterméke, a króm(III)ion stabil komplexet képezve irreverzíbilisen kötődik a DNS-hez és a szabad nukleotidokhoz. A kromátok felhasználását a genetikai károsodások veszélye miatt egyre szigorúbb előírások szabályozzák.

A DNS oxidációja révén 8-oxo-dezoxiguanozin keletkezik, a kettős szálak között keresztkötés alakul ki, melyet a foszfátcsoportok közt a króm(III) stabilizál. A DNS-láncban száltörések és DNS-fehérje keresztkötések jönnek létre. Ezek következménye a DNS- és RNS-polimerázok inaktiválása, a DNS-topoizomerázok gátlása, mutagenezis, a sejtciklus leállása és daganatos transzformáció.

A kobalt biológiai funkciója döntő mértékben a B12-vitaminhoz kapcsolódik. A korrinvázba beépült kobalt(III)ion oktaéderes geometriával kapcsolódik a pirrolok és az axiálisan elhelyekedő 5,6-dimetil-benzimidazol ribonukleotid N-atomjaihoz, továbbá a szintén axiális hatodik ligandumhoz. Ez a koenzimekben metil- vagy 5'-dezoxiadenozil-csoport, míg a B12-vitamin-készítményekben cianid- vagy hidroxidion (169. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1438aebszk_2632/#m1438aebszk_2632 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2632/#m1438aebszk_2632)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2632/#m1438aebszk_2632)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

169. ábra. A kobalt kapcsolódása a B12-vitaminban. A koenzimben metil- vagy 5'-dezoxiadenozil-csoport kapcsolódik a kobalt hatodik koordinációs helyéhez, a B12-vitamin-készítményekben cianidion vagy hidroxidion (az ábrán X-szel jelölve). Mivel a korrinváz két negatív töltéssel rendelkezik. a kobalt(III)-korrin komplex nettó töltése +1

A B12-vitamin koenzimként működik metilcsoport-átviteli, izomerizációs és redoxireakciókban. A korrinváz mérete miatt (15 tagú gyűrűszemben a 16 tagú porfinvázzal) a kobalt(III) kis spinszámmal létesít komplexet. A d6 elektronok párosodását elősegíti a korrinváz erős ligandumtere. A Co3+ redukciója 1 vagy 2 elektronnal fokozatosan csökkenti az axiális koordinációt. Ugyanis a d6 → d7 átalakuláskor a belépő elektron a kobalt

orbitáljára kerül (Co2+-t hozva létre), és ezáltal taszítja az axiális (a 170. ábrán X-szel jelölt) ligandumot. A kételektronos redukció esetén (Co+-komplex) síknégyzetes geometria alakul ki (170. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1438aebszk_2635/#m1438aebszk_2635 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2635/#m1438aebszk_2635)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2635/#m1438aebszk_2635)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

170. ábra. Kobaltkomplexek redoxi átalakulásai

A B12-vitamin hiányát a felszívódáshoz szükséges fehérje, ún. intrinszik faktor hiánya okozza. Az intrinszik faktor egy glükoprotein (Mr

120 000), amely a gyomor és a nyombél nyálkahártyájában termelődik. Két molekula B12-t köt meg és elősegíti felszívódását. Hiányában ún. megaloblasztos anémia jön létre (a dezoxiribonukleotidok szintézisének elmaradása miatt),ez B12-vitamin parenterális bevitelével vagy folát adásával szüntethető meg. A plazmában a B12-vitamint a transzkobalamin-I és II fehérjék szállítják.

A nikkel nyomelem, jelenlétét először a növényi ureáz enzimben, majd anaerob baktériumokban fedezték fel. Állati szervezetben Ni-hiánytüneteket nem találtak, sőt a nikkel sói mérgezőek: allergizáló, DNS-károsító, állatkísérletekben mutagén és daganatkeltő, továbbá szívkoszorúér szűkítő hatást is kimutattak.

Különösen mérgező a nikkel tisztítása során előállított [Ni(CO)4], nikkel-tetrakarbonil, amelyből hevítéssel nagy tisztaságú fémnikkelt gyártanak. A nikkel-tetrakarbonil mérgező hatását fokozza, hogy lipidoldékony. Foglalkozási ártalomként súlyos, gyakran halálos mérgezést okozhat, elsősorban a tüdő károsításával. Ellenszere a dietil-ditio-karbamát és az antaethyl (tetraetil-tiurám-diszulfid), amelyekkel komplexet alkot.

A nikkel ősi mikrobiális enzimekben (hidrogenázok, CO-dehidrogenáz, acetil-KoA-szintetáz, metil-S-koenzim-M metil-reduktáz, egyes szuperoxiddizmutázok) a katalitikus centrum alkotója. Katalitikus szerepet játszika baktériális és növényi ureáz enzimekben is.

Az ureáz kétmagvú, dinikkel centrumán lejátszódó reakció:

karbamid + H2O → 2 NH3 + CO2

diagnosztikai jelentőségű a szérumkarbamid meghatározásában, pl. ionszelektív elektróddal (lásd 201– 202. oldal).

A nikkeltartalmú hidrogenázok a Ni-Fe katalitikus centrumon a hidrogénmolekulából két elektront hasítanak le:

2H+ +2e–

Az elektronok a nitrogén megkötésében és más redukciós folyamatokban (CO2,

redukciója) vesznek részt.

A CO-dehidrogenáz és az acetil-KoA-szintetáz enzimek rendkívül oxigénérzékenyek, anaerob körülmények között működnek. Számos mikroorganizmusban szorosan asszociált enzimkomplexet alkotnak. Az evolúció 3-4 milliárd éves korszakának túlélői, feltehetően az első anyagcsere-folyamatokat katalizáló enzimek közé tartoznak. A CO-dehidrogenáz által katalizált reakció:

CO + H2O

CO2 + 2 H+ + 2 e–

Az acetil-KoA-szintetáz az alábbi reakciót katalizálja:

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1438aebszk_2642/#m1438aebszk_2642 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2642/#m1438aebszk_2642)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2642/#m1438aebszk_2642)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

Mindkét enzimképes a szén-monoxid eltávolítására az atmoszférából. Az általuk átalakított szén-monoxid mennyiségét évi 108 tonnára becsülik. A CO-dehidrogenáz hatására képződő CO (az alsó nyíl irányában) az enzimről közvetlenül jut az acetil-KoA-szintetázra. Az acetil-KoA képződésének feltételezett mechanizmusát mutatja a 171. ábra.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1438aebszk_2643/#m1438aebszk_2643 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2643/#m1438aebszk_2643)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1438aebszk_2643/#m1438aebszk_2643)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

171. ábra. Az acetil-KoA-szintetáz feltételezett reakciómechanizmusa. Az Fe-Ni katalitikus centrumban (1) a Ni-hez szekvenciálisan kötődik a CO (2), majd a metil-kobalaminról a metil-csoport (3). A C-C kötés kialakulásának (4) mechanizmusa nem teljesen ismert. A Ni(I)-hez kötött acetilcsoport az –S-KoA-val acetil-KoA-vá alakul (5)

A metil-S-koenzim-M metil-reduktáz kofaktorként koenzim-F430-at (430 nm hullámhosszú fényt abszorbeáló nikkel-porfirint) tartalmaz és a metán képződésének záró lépését katalizálja a metil-S-koenzim-M reduktív hasításával:

metil-S-koenzim-M + HS-HTP (merkapto-heptanoil-treonin-foszfát) → metán + koenzim-M-S-S-HTP

A metil-S-koenzim-M szerkezete: CH3–S–CH2–CH2–

. A koenzim-F430 pontos szerepe nem ismert, feltehetően az elektrontranszferben játszik szerepet.

Az ún. metánbaktériumok szén-dioxidból, hidrogénból és más egyszerű szerves vegyületekből, így szennyvíztelepek üledékéből is metánt hoznak létre anaerob körülmények között. Ezzel lehetővé teszik a szennyvíz tisztításán kívül a biomassza szénhidrogén forrásként való felhasználását is. Ebben a folyamatban a fenti nikkeltartalmú enzimek fontos szerepet játszanak. A jobb hatásfok érdekében az anaerob baktériumtenyészetet Ni-és Co-ionokkal, esetenként metanollal is dúsítják.

Tartalomjegyzék

ÁLTALÁNOS ÉS BIOSZERVETLEN KÉMIA
Impresszum
Az Olvasóhoz
chevron_rightÁltalános kémia
- chevron_rightKémiai alapfogalmak
- chevron_rightAz atomok elektronszerkezete és a periódusos rendszer
  - chevron_rightA kvantumelmélet alapjai
    - A fény hullámtermészete
    - Az elektronhullámok és a kvantummechanika
  - chevron_rightSzínképek
    - Emissziós és abszorpciós színképek
    - Atomszínképek
  - A hidrogénatom Bohr-féle modellje
  - chevron_rightA kvantummechanikai atommodell
    - Kvantumszámok
    - Atomorbitálok
  - chevron_rightTöbbelektronos atomok elektronszerkezete
    - Az elektronhéjak energiaszintje
    - Az elektronhéjak felépülésének törvényei
  - chevron_rightAz elemek periódusos rendszere
  - chevron_rightPeriodikus tulajdonságok
- chevron_rightA molekulák szerkezete
  - chevron_rightAz elsődleges kémiai kötés alaptípusai
    - A férnes kötés
    - Az ionkötés
    - chevron_rightA kovalens kötés
      - Kovalens kötéshossz és kötési energia
  - chevron_rightÁtmenet a kötéstípusok között
    - Elektronegativitás
  - chevron_rightA kovalens kötés elmélete
    - chevron_rightA vegyértékkötés-elmélet
    - chevron_rightA molekulaorbitál-elmélet
      - Kétatomos molekulák molekulaorbitáljai
      - Többszörös kötések, delokalizált molekulapályák
  - chevron_rightMásodlagos kémiai kötések
- chevron_rightHalmazállapotok
  - chevron_rightGázhalmazállapot
  - chevron_rightFolyékony és szilárd halmazállapot
- chevron_rightOldatok és kolloidok
- chevron_rightA víz és a vizes oldatok
- chevron_rightKémiai egyensúlyok
- chevron_rightKémiai termodinamika
- chevron_rightReakciókinetika
  - chevron_rightReakciósebesség és reakciómechanizmus
  - chevron_rightHőmérséklet és reakciósebesség
    - Ütközési elmélet
    - chevron_rightAz átmeneti állapot (aktivált komplex) elmélete
      - Kémiai reakciók energiaváltozása
  - chevron_rightTöbb elemi lépésből álló reakciók
  - chevron_rightKatalízis
    - Homogén katalízis
    - Heterogén katalízis
- chevron_rightElektrokémia
  - chevron_rightA redoxifolyamatok áttekintése
  - chevron_rightAz elektrokémia alapjai
- chevron_rightA redoxifolyamatok termodinamikája
  - A Nernst-egyenlet
  - Redoxifolyamatok az anyagcserében
- chevron_rightAz elektrokémia gyakorlati alkalmazásai
chevron_rightBioszervetlen kémia
- chevron_rightKomplex vegyületek
- Az élethez szükséges elemek áttekintése
- chevron_rightAz alkálifémek szerepe biológiai rendszerekben
- chevron_rightA magnézium és a kalcium biológiai jelentősége
  - chevron_rightA magnézium bioszervetlen kémiája
    - Magnéziumkomplexek
  - chevron_rightA kalcium élettani szerepe
- chevron_rightAz átmenetifémek komplexei
  - chevron_rightA vas biológiai jelentősége
    - chevron_rightA vas szerepe az oxigénkötésben és az oxigéntranszportban
    - chevron_rightVas–kén fehérjék biológiai funkciói
      - Citokrómok
      - Kataláz, peroxidáz, citokróm-P450
    - chevron_rightVasanyagcsere
  - chevron_rightA réz biológiai jelentősége
    - chevron_rightA réz biokémiai evolúciója. Fontosabb rézfehérjék
    - chevron_rightRézfehérjék az elektrontranszportban
    - chevron_rightA rézanyagcsere és zavarai
      - Wilson-kór
      - Menkes-kór
  - chevron_rightA cinkcsoport elemeinek biológiai jelentősége
    - chevron_rightA cink biológiai funkciói
      - Cinkenzimek szerkezete
      - „Cinkujj” fehérjék szerkezete
  - Metallotioneinek és funkciójuk
  - chevron_rightA molibdén és a mangán biológiai szerepe
    - Molibdénkomplexek
    - Mangánkomplexek
  - A vanádium, króm, kobalt és nikkel élettani hatása
  - A platinakomplexek daganatellenes hatása
- chevron_rightAz alumínium- és az óncsoport elemeinek biológiai szerepe
  - Az alumínium hatása az emberi szervezetre
  - Óncsoport: germánium, ón, ólom
- chevron_rightA szilíciumvegyületek biológiai szerepe
- chevron_rightA nitrogén és foszfor szerepe a biológiai rendszerekben
- chevron_rightAz oxigéncsoport elemeinek biológiai jelentősége
  - chevron_rightAz oxigén bioszervetlen kémiája
  - chevron_rightA szelén biológiai jelentősége
    - A szelénvegyületek élettani hatásai
- chevron_rightA halogének bioszervetlen kémiája
chevron_rightIrodalom a bioszervetlen kémia fejezeteihez
Rendszám- és atomtömeg-táblázat

Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 705 1

Orvostudomány

A könyv feladata, hogy az orvostudományt, gyógyszerésztudományt és biológiát választó egyetemi szak hallgatóit és e téma iránt érdeklődőket megismertesse egyrészt a kémia tudomány alapjaival, az általános kémiával, másrészt a fémek és nemfémes elemek biológiai szerepével, a bioszervetlen kémiával vagy másképp, szervetlen biokémiával.

Hivatkozás: https://mersz.hu/erdoddi-gergely-vereb-altalanos-es-bioszervetlen-kemia//

BibTeX EndNote Mendeley Zotero