Erdődi Ferenc, Gergely Pál, Vereb György

Általános és bioszervetlen kémia


Nitrogenáz enzimkomplex

A nitrogénkötés a molekuláris nitrogén ammóniává történő redukciója, az élővilág fehérjetermelésének az alapja. A folyamatokra csak néhány prokarióta szervezet képes, egyesek önállóan (pl. Azotobacter vinelandii, Clostridium pasteurianum), mások magasabb rendű növényekkel szimbiózisban (pl. Rhizobiumok a pillangós virágzatúakkal). Az általuk megkötött nitrogént hasznosítja közvetve az összes többi élőlény.
A nitrogénkötést a nitrogenáz enzimkomplex katalizálja. Két molekulából áll: dinitrogenáz (Fe–Mo-fehérje) és reduktáz (Fe-fehérje), amelyek további alegységekből épülnek fel. A dinitrogenáz természetes szubsztrátja a N2, az aktív centrumban található Fe–Mo kofaktorhoz kötődik. A vizsgálatok szerint a kofaktor molekulatömege 1200, és ként is tartalmaz. Feltételezett szerkezetét a 183. ábrán mutatjuk be.
 
183. ábra. A dinitrogenáz Fe–S–Mo kofaktorának feltételezett szerkezete
 
A reduktáz szolgáltatja a redukciós folyamathoz szükséges elektronokat, amelyek a dinitrogenáz-N2 komplexre yándorolnak. A folyamat során nitrogén-hidrid köztitermékeken keresztül 2 NH keletkezik..
 
Az enzimkomplex egyéb hármas kötést tartalmazó vegyületet is képes redukálni. Pl. az acetilén redukciója etilénné in vitro nagyobb sebességgel játszódik le, mint a nitrogén redukciója, ezért az acetilénredukció alkalmas az aktivitás rendkívül érzékeny mérésére is. Újabban molibdént nem tartalmazó dinitrogenázt is kimutattak Azotobacter-baktériumtörzsekből, amelyeknek kofaktora molibdén helyett vanádiumot tartalmaz. A kofaktor pontos szerkezetét még nem derítették fel, a valószínű sztöchiometriai arány Fe5-6VS4-5. Erdekes, hogy a vanádiumtartalmú dinitrogenáz az acetilént in vitro etánná redukálja.
Az enzimrendszer működése során a jelen lévő H+-ionok és elektronok egy része H2-gázzá egyesül. rontva a folyamat hatásfokát. Néhány mikroorganizmus rendelkezik hidrogenáz enzimmel is, így a H2 felbontható és újra hasznosítható. Molekuláris oxigén irreverzíbilisen gátolja a nitrogénkötést. Egyes baktériumok csak anaerob körülmények között képesek az N2 redukciójára, mások különleges módszerekkel tartják távol az oxigént, pl. oxigénkötő fehérjékkel.
 
184. ábra. A dinitrogenáz feltételezett reakciómechanizmusa. Az enzim által katalizált bruttó folyamatot középen tüntettük fel
 
A dinitrogenáz működését már részleteiben is ismerjük, így a nitrogénmolekula redukciója a 184. ábrán feltüntetett módon játszódik le. A dinitrogenáz modelljében a kofaktor egyszenűsített szerkezetét adtuk meg: Fe–S–Mo. A redukált Mo(III) és Fe közé kötődik az N2-molekula koordinatív kötéssel (az ábrán nyíl jelöli). Mivel az N2 két különböző töltéssűrűségű fémion között foglal helyet, ezért csökken az NN kötés erőssége és könnyebben redukálhatóvá válik. A redukcióhoz szükséges elsőelektronpárt a Mo(III) szolgáltatja, miközben Mo(V) keletkezik. A nitrogén további redukciójához szükséges energiát az ATP hidrolízise biztosítja és a Mo(V) redukcióját is foszfát belépése előzi meg. A modell alapján a N₂ redukciójához és ezzel párhuzamosan a protonok redukciójához 12 ATP-molekula hidrolízise szükséges.
 

Általános és bioszervetlen kémia

Tartalomjegyzék


Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 705 1

A könyv feladata, hogy az orvostudományt, gyógyszerésztudományt és biológiát választó egyetemi szak hallgatóit és e téma iránt érdeklődőket megismertesse egyrészt a kémia tudomány alapjaival, az általános kémiával, másrészt a fémek és nemfémes elemek biológiai szerepével, a bioszervetlen kémiával vagy másképp, szervetlen biokémiával.

Hivatkozás: https://mersz.hu/erdoddi-gergely-vereb-altalanos-es-bioszervetlen-kemia//

BibTeXEndNoteMendeleyZotero

Kivonat
fullscreenclose
printsave