A P-gp modellezés ugyanazt a ligand- vagy szerkezetalapú eszköztárat használja, mint más fehérjék modellezése esetén. Egészen a közelmúltig nem volt publikusan elérhető, emlős sejtből származó, röntgendiffrakcióval megoldott P-gp kristályszerkezet, így különböző prokarióta sejtekből származó ABC transzporter kristályszerkezetek (MsbA [Chang és mtsai 2001] és BtuCD [Locher és mtsai 2002]) szolgáltak csak kiindulópontként a homológia modellezéshez. A P-gp 12 transzmembrán hélixet tartalmazó membránfehérje, így bonyolultsága miatt viszonylag kevés modell született. 2009-ben azonban Aller és munkatársai elsőként publikálták az egér apo-P-gp röntgenkrisztallográfiával megoldott kristályszerkezetét 3,8 Å felbontásban (Aller és mtsai 2009). Az apo (szubsztrátot nem kötő, üres) szerkezeten megfigyelhető egy kb. 6000 Å3-ös kavitás a transzmembrán régióban, valamint az ATP kötéséért felelős két nukleotid kötő domén (nucleotid binding domain, NBD) egymástól mintegy 30 Å-ös eltávolodása. Két másik, ciklikus peptid inhibitorral együtt kristályosított szerkezet is elérhető, ahol jól megfigyelhető a szubsztrát kötőhely. A közölt szerkezetek jótékonyan hatnak a humán P-gp szerkezet modellezésére, hiszen az egér és humán P-gp szerkezet között 87%-os a szekvencia azonosság (Tarcsay és mtsa 2011a). A teljes képhez hozzátartozik, hogy nem sokkal Aller és munkatársai cikkének megjelenése után Gottesmann és mtsai (2009) kétségbe vonták az egér P-gp szerkezet relevanciáját, és kristályosítási műterméknek tekintik azt, mivel véleményük szerint az apo szerkezet nem létezhet fiziológiás körülmények között úgy, hogy a NBD nem köt ATP molekulákat.