Az életműködések alapvető effektorai az enzimek. Az enzimek katalitikus tulajdonsággal rendelkező fehérjék, amelyek működésének lényege az, hogy egy rájuk jellemző specifikus reakció aktiválási energiáját csökkentik. Az enzimek is csak termodinamikailag lehetséges reakciókat katalizálnak. Az enzimek sem képesek egy reakciót az egyensúlyi állapoton túl katalizálni. Az enzim által katalizált reakció kezdeti és végállapotát jellemző termodinamikai mutatók azonosak az enzimkatalízis nélküli reakció termodinamikai paramétereivel. Azonban az élő szervezetben, ahol az enzimreakció termékei általában továbbalakulnak, majd kiválasztódnak a szervezetből, stacionárius egyensúly áll fenn, és a legtöbb reakció nem jut el az egyensúlyi helyzetig. Az enzim és a szubsztrátja között gyenge, reverzibilis kölcsönhatások alakulnak ki (elektrosztatikus, hidrofób kölcsönhatások és hidrogénhidak). Az enzimek működésében kulcsszerepe van a koenzimnek, ami rendszerint vitamin jellegű kismolekula. A fehérje apoenzimhez szorosan kapcsolt koenzimet prosztetikus csoportnak nevezik, a működésképes egész enzimet pedig holoenzimnek. Az enzimeket hat csoportba lehet sorolni: oxidoreduktázok, transzferázok, hidrolázok, liázok, izomerázok és ligázok. Az egyes enzimeket négy számmal azonosítják, amelyek az osztályt, az alosztályt, a csoportot és az egyes enzimeket jelölik.

 

ahol v a reakciósebesség, Vmax a maximális reakciósebesség, [S] a szubsztrátkoncentráció, Km az enzim szubsztrát iránti affinitását jellemző Michaelis–Menten-állandó.

 

ahol I az inhibitor, a Ki az inhibitorra jellemző konstans. A Ki-t leggyakrabban a Dixon-módszerrel számolják: a reakciósebesség reciproka van ábrázolva az y tengelyen és az inhibitorkoncentráció az x tengelyen. Az inhibitor jelenlétében, különböző, nem telítő szubsztrátkoncentrációknál mért reakciósebességek egyeneseinek metszéspontja az x tengelyre vetítve adja az inhibitorkonstanst. Az IC50, vagyis az az inhibitorkoncentráció, amely felére csökkenti a reakciósebességet, ugyancsak gyakori adat az enzimgátlás jellemzésében. Az IC50 függ az alkalmazott szubsztrátkoncentrációtól, az inhibitorkonstanstól és a Km értéktől:

 

 

A reverzibilis gátlásokhoz tartozik a nem-kompetitív gátlás, amikor az inhibitor nem közvetlenül a szubsztrátkötő helyre, hanem annak közelében, az aktív helyen kötődik valahol. A Km ilyenkor változatlan és a Vmax csökken. Az unkompetitív gátlás ritka, ebben az esetben az inhibitor az enzim–szubsztrát komplexhez kötődik. Jellemzően mind a Km, mind a Vmax csökkenését lehet látni. Az irreverzibilis gátlások során a gátlószer kovalensen vagy más, kvázi-irreverzibilis módon (komplexképzés) kapcsolódik az enzimhez, inaktiválva azt. Az irreverzibilis gátlás kinetikai jellemzése során a fenti paramétereken túl figyelembe kell venni az enziminaktiválás, valamint -reszintézis sebességét és mértékét is, ami komplikálja a helyzetet.

 

Számos gyógyszer hat enzimgátlás révén (2.1.7. táblázat). Egyes katabolikus enzimek gátlásával szignalizációs utak aktivációját is el lehet érni: a GABA-aminotranszferáz gátlásával a transzmitter lebomlását lehet gátolni, aminek köszönhetően antikonvulzív hatás jön létre, mivel a GABA gátló hatású neurotranszmitter. Hasonló módon a monoamin-oxidáz és a COMT katabolikus enzimek gátlása is emelkedett monoamin neurotranszmitter-szintet és ezáltal terápiás hatást eredményezhet. Más esetben bizonyos metabolikus utak gátlása azért terápiás hatású, mert az útvonal végterméke okozza a tüneteket: a xantin-oxidáz gátlása a köszvényben terápiás hatású annak köszönhetően, hogy a húgysav keletkezése lelassul. Az enzimgátló gyógyszerek nagy része antibiotikum. A kórokozó mikroorganizmusok enzimeinek gátlása általános hatásmechanizmus az antibiotikumok esetében. Az antibiotikumoknál természetesen követelmény, hogy csak a mikrobiális enzimet gátolják, és a hasonló funkciójú enzim működését a gazdaszervezetben – ha van ilyen – ne befolyásolják.