A glicinreceptor(GLR)-csatornával működő, ionotrop receptor, a cisz-hurokkal rendelkező ionotrop receptorok családjához tartozik (lásd GABA-A receptor). A receptor 5 alegységből áll, és ezek egy pórus körül gyűrűt képeznek. Valamennyi alegységnek 4 α-hélix transzmembránszegmense van, ezek az α-hélix izomerjei; a GLRα1, a GLRα2, a GLRα3, a GLRα4, valamint a GLRβ. Az alegység részei az extracelluláris N-terminális domén, a 4 transzmembrán- (TM) szegmens, valamint az ehhez kötődő, az ioncsatorna nyitását és zárását működtető extracelluláris „linker”, a C-terminális. Az agonista/kompetetív antagonista kötőhely az N-terminálison, a csatornanyitásért/zárásért felelős rész a C-terminálison van. A kifejlett GLR-struktúra heteromer, 3α2β vagy 4α1β szerkezetű, de vannak homomer formák, mint például az 5α1. Receptoragonisták az egyszerű aminosavak, köztük a taurin és a β-alanin, az antagonisták közül a legjellemzőbb a sztrichnin (Lynch, 2004).

A receptor Zn2+-érzékenysége már a 90-es évek elején bizonyossá vált, a kezdeti vizsgálatok azonban terület szerinti megoszlást és specieszfüggést mutattak. A Zn2+ általános és duális hatásának bizonyítását egyértelműen a GLR-struktúra és a struktúrához való Zn2+-kapcsolódás lehetőségének a megismerése segítette. Ma már biztonsággal állíthatjuk, hogy a GLR-en a Zn2+-hatás általános, és jellemzője, hogy bifázikus. Iránya a Zn2+ koncentrációjától függően ellentétes: alacsony, <10 μM koncentrációkban potencírozó, magas, >10 μM koncentrációkban gátló hatást eredményez. A molekuláris vizsgálatok arra mutattak, hogy a gátlásért, a Zn2+megkötéséért, az α1-alegység felszínén identifikálható 107-es és a szomszédos alegység 109-es hisztidinje a felelős. A gátlás allosztérikus, ami az α1-homomerek esetében azt jelenti, hogy Zn2+-kötés a szomszédos α1 alegységek közötti belső mozgást akadályozza. Ez az akadályozottság már elegendőnek bizonyul a receptorműködés blokkolásához (Nevin et al., 2003).

A Zn2+ potencírozó hatása elsősorban a GLRα1-alegység N-termináljához köthető. Bizonyítottnak látszik azonban, hogy a hatás kialakulásában a csatornanyitást/zárást működtető struktúra is szerepet játszik. Az előbbi esetben a pozitív hatás az agonistakötés disszociációjának a késleltetéséből adódik, míg az utóbbi esetben a Zn2+-kötés a C-terminálison olyan allosztérikus hatást eredményezhet, amely a csatornaműködés hatékonyságát emeli (Miller et al., 2005).

Jelentős felismerés volt az a megállapítás, hogy az endogén Zn2+ a GLR modulátora. Erre mutatott a receptor nagyfokú Zn2+-érzékenysége, a fémion nanomólos koncentrációban mutatkozó pozitív hatása. A modulátorszerepet végül is Hirzelnek és munkatársainak sikerült egy újszerű kísérletsorozattal egyértelműen bizonyítani. Génmanipulált egereken, a glicinerg rendszer hatékonyságát módosítva, a Zn2+ potencírozó hatásért felelős GLRα1-et a GLRα2-alegységre cserélték. Ez a manipuláció a 12 napos egereken a glicinerg rendszer „gyengeségét” mutatta; az egerek motoros és szenzoros deficitjében jelentkezett. Vagyis a Zn2+-kötőhely eltávolítása megakadályozta, hogy az endogén Zn2+ pozitív hatása létrejöjjön, azaz szinten tartsa a glicinerg rendszer működését. Más oldalról is bizonyítást nyert az endogén Zn2+pozitív hatása, vagyis a GLR- közvetített gátló neurotranszmisszió erősítése. A 16–18 napos (a GLR-nek az α1 túlsúlyát mutató fejlődési szakaszában), természetes és az előbbiek szerint manipulált egerek agytörzséből származó agyszeleteken a posztszinaptikus gátló áramokat (IPSC-ket) elektrofiziológiai kísérletben összehasonlítva, a manipulált egerekből származó agytörzsszeletek IPSC-jének amplitúdója csökkenést mutatott a természetes egerekéhez képest. Ez az eredmény (Hirzel et al., 2006) az előző kísérletsorozat direkt igazolását jelentette, és megerősítette, hogy az endogén Zn2+ potencírozza a GLR működését (8. ábra).