Huszti Zsuzsanna

Cink az agyban


Irodalom

Ashford T. P., Porter K. R. (1962) Cytoplasmic components in hepatic cell lysosomes. J. Cell Biol., 12: 198–202.
Badadani M. (2012) Autophagy, mechanism, regulation functions and disorders. Review. ISRN Cell Biol., 2012: 1–11.
Cho Y. H., Lee S. H., Lee S. J., Kim H. N., Koh J. Y. (2020) Role of metallothonein-3 radiation-induced autophagy in glioma cells. Sci. Rep., 10: 2015.
De Duve C. (1963) The Lysosome Concept. In de Reuck A. V. S., Cameron M. P. (Eds), Ciba Foundation Symposium.
Deter R. L., Bandhuin P., De Duve C. (1967) Participation of lysosomes in cellular autophagy induced in rat liver by glucagon. J. Cell Biol., 35: 11–16.
Ding B., Zang Q. (2017) Zinc deficiency: an unexpected trigger for autophagy. J. Biol.Chem., 292: 8531–8532.
Djajadikerta A., Keshri S., Pavel M., Prestyl R., Ryan L., Rubinsztein D. C. (2020) Autophagy induction as a therapeutic strategy for neurodegenerative diseases. Review. J. Mol. Biol., 432: 2799–2821.
Hung H. H., Huang W. P., Pan Ch. J. (2013) Dopamine and zinc-induced autophagosome formation facilitates PC-12 cell survival. Cell Biol.Toxicol., 29: 415–429.
Hwang J. J., Lee S. J., Kim T. Y., Cho J. H., Koh J. Y. (2008) Zinc and 4-hydoxy-2-nonenal mediates lysosomal membrane permeabilization induced by H2O2 in cultured hippocampal neurons. J. Neurosci., 28: 3114–3122.
Kambe T. (2011) An overview of a wide range of functions of ZnT and Zip transporters in the secretory pathways. Review. Biosci. Biotechnol. Biochem., 75: 1036–1043.
Klionsky D. J., Nelson H., Nelson N. (1992) Compartment acidification in required for efficient sorting of proteins to vacuole in Saccharomyces Cereovisiae. J. Biol. Chem., 267: 3416–3422.
Klionsky D. J., Emr S. D. (2000) Autophagy as a regulated pathway of cellular degradation. Science, 290: 1717–1721.
Klionsky D. J. (2007) Autophagy: from phenomenology to molecular understanding in less than a decade. Review. Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 8: 931–937.
Koh J. Y., Lee S. J. (2020) Metallothionein-3 a multifunctional player in the control of cellular processes and diseases. Mol. Brain, 13: 116–128.
Kukic I., Lee J. K., Coblenz J., Kelleher S. L., Kiselyov K. (2013) Zinc-dependent lysosomal enlargement in TRPML-1-deficient cells involves MTF-1 transcription factor and ZnT4 (Slc30a4) transporter. Biochem. J., 451: 155–163.
Lee J. Y., Kim J. H., Palmiter R. D. Koh J. Y. (2003) Zinc released from metallothionein-iii may contribute to hypocampal CA1 and and thalamic neuronal death following acute brain injury. Exp. Neurol., 184: 337–340.
Lee S. J., Cho K. S., Koh J. Y. (2009) Oxidative injury triggers autophagy in astrocytes. The role of endogenous zinc. Glia, 57: 1351–1361.
Lee S. J., Koh J. Y. (2010) Roles of zinc and metallothionein-3 in oxidative stress-induced lysosomal dysfunction cell death and autophagy in neurons and astrocytes. Review. Mol. Brain, 3: 30–39.
Lee J. A. (2012) Neuronal autophagy: Housekeeper or a fighter in neuronal cell survival? Review. Exp. Neurobiol., 21: 1–8.
Lin J. Q., Tian H., Zhao X. G., Lin S., Li D. Y., Liu Y. Y., Xu Ch. (2020) Zinc provides neuroprotection by regulating NLRP3 inflammasome through autophagy and ubiquitianation in a spinal contusion injury model. CNS Neurosci. Therapeutics (early view).
Liuzzi J. P., Guo L., Yoo Ch., Stewart T. S. (2014) Zinc and autophagy. Biometals, 27: 1087–1096.
McCord M. C., Aizenman E. (2014) The role of intracellular zinc release in aging, oxidative stress, and Alzheimer’s disease. Frontiers in Aging Neuroscience, 77(6). DOI: 10.3389/fnagi.2014.00077
Ohsumi Y. (1999) Molecular mechanism of autophagy in yeast Saccharomyces Cervisiae. Review. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B. Biol.Sci., 354: 2577–1580.
Park M. H., Lee S. J., Byun H. R., Kim Y., Oh Y. J., Koh J. Y. (2011) Clioquinol induces autophagy in cultured astrocytes and neurons by acting as zinc ionophore. Neurobiol. Dis., 42: 242–251.
Tsukada M., Ohsumi Y. (1993) Isolation and characterzation of autophagy-defective mutants of Saccharomyces Cervisiae. FEBS Letters, 333: 169–174.
Van Noorden R., Ledford H. (2016) Medicine Nobel for research on how cells eat themselves. Nature, 538: 18–19.
Wei S., Leng B., Yan G. (2023) Targeting autophagy process in center nervous trauma. Review. Front. Neurosci., március 6.  https://doi.org/10.3389/fnins.2023.1128087
Wiravan E., Van den Berghe T., Lippens S., Agostinis P., Vandenabeele P. (2012) Autophagy for better or for worse. Review. Cell Res., 22: 43–61.
Xie Z., Klionsky D. J. (2007) Autophagosome formation: core machinery and adaptations. Nature Cell Biol., 9: 1102–1109.
Yue Z., Komatsu M., Tanaka K., Friedman L. (2009) The cellular pathways of neuronal autophagy and their implication in neurodegenerative diseases. Review. Biochim.Biophys. Acta, 1793: 1496–14507.
Zhao L., Liu Q., Ma S., Zhang Y., Liang P. (2018) TPEN attenuates neural autophagy induced by synaptically released zinc translocation and improves histological outcomes after traumatic brain injury in rats. Annals Clin. Lab. Sci., 48: 446–452.
 

Cink az agyban

Tartalomjegyzék


Kiadó: Akadémiai Kiadó

Online megjelenés éve: 2025

Nyomtatott megjelenés éve: 2025

ISBN: 978 963 664 087 3

A cink az élő szervezetek esszenciális mikroeleme. Nagy mennyiségben megtalálható az emberi agyban, az izmokban, a csontokban, a vesében, a májban, a prosztatában és a szemben is. Több száz enzim működésében vesz részt – részben közvetlenül a katalitikus reakciókban, részben az enzimfehérjék koordinátoraként. Jelentős strukturális funkciót tölt be számos transzkripciós faktor szerkezetének kialakításában és a sejtek közötti kommunikációban. Huszti Zsuzsa vizsgálódásának tárgya ezúttal az agy. A kötet külön fejezetekben tárgyalja a cink szerepét az idegsejtekben, a neurofziológiában, a neuoropatológiában, az Alzheimer-kórban (a betegség terápiájában), a memóriában. A szerző széles szakirodalmi bázisra támaszkodva összegzi az ismeretanyagot, és gazdag hivatkozási listával látja el a fejezeteket.

Hivatkozás: https://mersz.hu/huszti-cink-az-agyban//

BibTeXEndNoteMendeleyZotero

Kivonat
fullscreenclose
printsave