Darvas Zsuzsa, László Valéria

Sejtbiológia

A hiszton „kód”, illetve hiszton kovalens módosítások szerepe

A hisztonkorong, illetve oktamer szerveződésénél láthattuk, hogy a nukleoszomális hisztonok 20–35 aminosavból álló N terminális doménjei kilógnak a korongból. Ezek a molekularészletek lizin és arginin nevű bázikus aminosavakban gazdagok és többféle kovalens módosításon eshetnek át még a szintézisük során vagy már a nukleoszóma szerkezetbe beépülve. A módosítások elsősorban:

acetilációt: acetil csoport hozzáadását és metilációt: metilcsoport hozzáadását lizin (egybetűs kód: K) és arginin (R) aminosavakhoz,
foszforilációt: foszfát csoport hozzáadását szerin (S) és treonin (T) aminosavakhoz,
ubiquitinilációt: ubiquitin (ejtsd jubikitin) kismolekulasúlyú fehérje hozzákapcsolását jelentik, amelynek a szerepe még nem ismert.

A III.10. ábra a nukleoszomális hisztonok néhány módosítási mintázatát mutatja be.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_230/#m1338setb_230 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_230/#m1338setb_230)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_230/#m1338setb_230)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

III.10. ábra. Hisztonmódosítások.

AC: acetiláció, Met: metiláció, P: foszforiláció, Ub: ubiquitiniláció. K: lizin, R: arginin, S: szerin, T: treonin aminosavak jele

A hisztonok módosítása jelzésként szolgál a megfelelő DNS-kötő fehérjék, aktivátorok, enzimkoplexek számára és a kromatin szerkezetének megváltozásával és konkrét biológiai funkcióval járnak, amely jelenthet transzkripciós aktivitást vagy éppen az átírás gátlását, okozhatja a kromatin kondenzációját, a hisztonok átcsoportosítását egy adott kromatin területen. Általában az acetilálódás az aktív kromatinra jellemző és az átíráshoz elengedhetetlen. A deacetiláció a visszarendeződéshez szükséges. A metiláció a tartósan inaktív kromatinban fokozott, míg a foszforiláció a kromatin átrendeződésben fontos. A III.1. táblázat a módosítások kombinációira mutat be példát.

III.1. táblázat. Hisztonmódosítások és jelentésük

Módosítás	Jelentése
H4 K8 acetiláció + H3 K14 acetiláció + H3 S10 foszforiláció	transzkripció aktivitása nő
H3 K9 tri-metiláció + H3 és H4 deacetiláció (acetilcsoport eltávolítása)	transzkripció gátlása
H4 K4 és H4 K12 diacetiláció	hisztonátrendeződés az S fázisban
H2A S1 és T119 foszforiláció H3 T3, S10 és S28 foszforiláció	kromatinkondenzálódás fokozódása

A hisztonok módosításait ismert enzimcsaládok tagjai végzik. A hisztonok acetilációját a HAT (hiszton acetil transzferáz), deacetilációját HDAC (hiszton deacetiláz), metilációját a HMT (hiszton metil transzferáz) és foszforilációját a HK (hiszton kináz – kináz olyan enzim, amely foszfát csoportot köt a szubsztráthoz) enzimek hajtják végre.

Azon eseményekre, amelyek a kromatin és a nukleoszóma szerkezet változásait okozzák a transzkripció során, valamint azoknak a nonhiszton fehérjéknek a szerepére, amelyek fontosak a kromatin működésében, az eukarióta génműködés szabályozásánál fogunk részletesebben kitérni.

Tartalomjegyzék

Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 704 4

Orvostudomány Semmelweis Kiadó könyvei

Reméljük, hogy a hallgatóknak nemcsak egy olyan jegyzetet készítettünk, amelyet meg kell tanulniuk, de sikerült belevinnünk azt az érzést is, amely a jegyzet megírásakor és átírásakor eltöltött minket. Ez az érzés a csodálat. Milyen csodálatos kis egység a sejt, milyen tökéletesen és logikusan szervezett! Mi sem, és így a hallgató sem menekülhet meg a molekuláris szemlélettől, amely manapság a biológia és az orvostudomány minden területén uralkodóvá vált. Igyekeztünk csak annyi molekulát és molekuláris mechanizmust megemlíteni, amelyet feltétlenül szükségesnek tartottunk a sejtben zajló folyamatok megismeréséhez és megértéséhez. Kívánjuk, hogy a leírtak segítsék a hallgatókat más tárgyak anyagának megértésében és elsajátításában is. A jegyzet immáron negyedik, javított kiadását tartják a kezükben és persze ez is több, mint az előző. Mentségünkre legyen mondva a többlet nemcsak több szöveget, de több képanyagot és ábrát is jelent. Reméljük ez segít jobban megérteni a sejtekben zajló, néha bizony komplikált eseményeket. (a szerzők)

Hivatkozás: https://mersz.hu/darvas-laszlo-sejtbiologia//

BibTeX EndNote Mendeley Zotero