Darvas Zsuzsa, László Valéria

Sejtbiológia

Mikrofilamentumok (aktin filamentumok)

A mikrofilamentum mindig aktin filamentum, amely az egyik legáltalánosabb sejtváz eleme az eukarióta állati sejteknek. Az aktin a tubulinhoz hasonlóan konzervatív fehérje, bár itt is aktin géncsaláddal, azaz több olyan génnel találkozhatunk, amely aktint kódol, pl. emberben 6 aktin gén ismert. Az aktin az egyik legnagyobb mennyiségben jelenlévő fehérje a sejtekben, pl. májsejtekben 1–2%-a is lehet az összes fehérjének. Az aktin típusok is sejt-, illetve szövetspecifikus megoszlást mutatnak: α aktin a harántcsíkolt izomszövet sejtjeiben, β aktin a szívizomsejtekben, a simaizomsejtekben mindkét fajta, és a többi nem izomszöveti sejtekben pedig aktin fordul elő.

Az aktin polimerizáció in vitro kísérletekben ATP-t, K+- és Mg2+-ionokat igényel. Az aktin monomerje a globuláris aktin (G aktin) két alegységből épül fel, amelyek egymással úgy illeszkednek, mint a kagyló héja. A két monomer összekapcsolódva egy ATP kötő helyet hordoz a belsejében, és az aktív, polimerizációra hajlandó aktin momomer ATP-t köt. Az összekapcsolódó G aktin molekulák fibrilláris molekulát (F aktin) hoznak létre, miközben a monomerek kapcsolódása miatt a kagylóhéjak közötti rés szűkül. Közben az ATP lassan hidrolizál és a képződött ADP a záródó héjak között csapdába esve, a molekulához kötve marad. Az aktin polimerizációt tehát ATP hidrolízis kíséri. Ahhoz hogy a monomer újra ATP-t tudjon kötni, a héjak közötti résnek ki kell nyílnia. Ez pedig csak akkor lehetséges, ha az aktin filamentumról a monomer leválik (depolimerizáció). Ezt mutatja a X.9. ábra.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_784/#m1338setb_784 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_784/#m1338setb_784)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_784/#m1338setb_784)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

X.9. ábra. Az aktin monomer ATP–ADP kötésének, és az aktin polimerizáció–depolimerizációnak a kapcsolata

Az aktin momomerek összekapcsolódásával gyöngysorszerű filamentum jön létre, az F aktin, és az aktin mikrofilamentumot két, hélixszerűen egymásra tekeredett F aktin hozza létre (mintha egy kettős gyöngysort megsodornánk). A monomerek beépülése az F aktinba orientáltan történik, s mivel az aktin molekulák nem szimmetrikusak, a felépülő láncnak polaritása van csakúgy, mint a mikrotubulusok esetében, azaz az aktin filamentumnál is + és – véget találhatunk (X.10. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_787/#m1338setb_787 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_787/#m1338setb_787)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_787/#m1338setb_787)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

X.10. ábra. Az F aktin felépítése. Részleteket lásd a szövegben

A polimerizáció sebessége eltérő az aktin filamentum két végén, és a különbség nagyobb, mint a mikrotubulusok esetében. A + vég kb. 10-szer gyorsabban polimerizálódik, mint a – vég. Az aktin filamentumokra nem jellemző a mikrotulusoknál megfigyelt mértékű dinamikus instabilitást, de a taposómalom (treadmealling) jelensége igen, amely itt is a polimerizáció– depolimerizáció eltérő sebességének következménye. A + végen a gyorsabb polimerizáció és az ehhez képest lassúbb depolimerizáció következtében a filamentum hosszabbodik. A – végen ellenkező a helyzet, depolimerizáció történik. Ennek az lesz az eredménye, hogy az aktin monomerek a gyorsabban polimerizálódó + vég irányából mozogni látszanak a depolimerizálódó – vég irányába, miközben a filamentum hossza nem változik.

Az aktin polimerizációt és depolimerizációt befolyásoló anyagok közül két gomba toxint említenénk meg: a citokalazin az aktin filamentumok polimerizációját gátló szer, míg a falloidin stabilizálja a filamentumot, mert a depolimerizációt gátolja.

A másik különbség a mikrotubulusokhoz képest, hogy az aktin filamentumok sokkal hosszabbak, vékonyabbak és hajlékonyabbak, mint a mikrotubulusok, és általában nem egyedül, hanem kötegekbe vagy hálózatokba rendeződve találhatók a sejtekben.

Az aktin molekulák szerveződése a sejtekben (a mikrotubulusokhoz hasonlóan), más fehérjék segítségével valósul meg. Ezek az aktinhoz kapcsolódó fehérjék (ABPs = actin binding proteins).

Tartalomjegyzék

Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 704 4

Orvostudomány Semmelweis Kiadó könyvei

Reméljük, hogy a hallgatóknak nemcsak egy olyan jegyzetet készítettünk, amelyet meg kell tanulniuk, de sikerült belevinnünk azt az érzést is, amely a jegyzet megírásakor és átírásakor eltöltött minket. Ez az érzés a csodálat. Milyen csodálatos kis egység a sejt, milyen tökéletesen és logikusan szervezett! Mi sem, és így a hallgató sem menekülhet meg a molekuláris szemlélettől, amely manapság a biológia és az orvostudomány minden területén uralkodóvá vált. Igyekeztünk csak annyi molekulát és molekuláris mechanizmust megemlíteni, amelyet feltétlenül szükségesnek tartottunk a sejtben zajló folyamatok megismeréséhez és megértéséhez. Kívánjuk, hogy a leírtak segítsék a hallgatókat más tárgyak anyagának megértésében és elsajátításában is. A jegyzet immáron negyedik, javított kiadását tartják a kezükben és persze ez is több, mint az előző. Mentségünkre legyen mondva a többlet nemcsak több szöveget, de több képanyagot és ábrát is jelent. Reméljük ez segít jobban megérteni a sejtekben zajló, néha bizony komplikált eseményeket. (a szerzők)

Hivatkozás: https://mersz.hu/darvas-laszlo-sejtbiologia//

BibTeX EndNote Mendeley Zotero