Darvas Zsuzsa, László Valéria

Sejtbiológia

Az aktinhoz kapcsolódó fehérjék (ABPs)

Aktin filamentumokból rendkívül sokféle, dinamikusan változó sejtváz elem jöhet létre a sejtekben. Hasonlóan a mikrotubulusokhoz itt is találkozunk: az aktin polimerizációt, illetve depolimerizációt befolyásoló fehérjékkel, az aktin filamentumok magasabb szerveződési szintjét reguláló, valamint a motor fehérjékkel.

1. aktin polimerizációt-depolimerizációt befolyásoló fehérjék.

A legtöbb sejtben az aktin G és F aktin formában egyaránt megtalálható, a sejtek rendelkeznek aktin monomer raktárral. Az aktint monomer formában tartó fehérjék közül a sejtekben nagy mennyiségben található a kis molekulaméretű timozin. Hatásmechanizmusa nem pontosan ismert, polimerizációt gátló hatása két úton is létrejöhet. Vagy az aktin monomerek kapcsolódását gátolhatja oly módon, hogy a monomerek aktin kötőhelyét blokkolja, vagy a monomer „kagylóhéjat” zárt formában tartva az ADP–ATP cserét akadályozza meg. A másik, szintén a legtöbb sejtben jelenlévő, polimerizációt reguláló fehérje a membránhoz kötött profilin. A membránt ért stimulus hatására az aktin monomerhez kötődve, az ADP–ATP cserét – amely önmagában lassú folyamat – gyorsítja, ezáltal elősegíti a lokális aktin polimerizációt.

2. Az aktin filamentumok szerveződését reguláló fehérjék

Nagyon sokféle fehérje tartozik ebbe a csoportba, kezdve az aktin filamentumokat stabilizáló fehérjéktől a két-, illetve háromdimenziós aktin kötegeket vagy hálózatokat létrehozó fehérjékig.

Az F aktin szerkezetét stabilizáló fehérjék közé tartozik a tropomiozin, amellyel az izom aktin filamentumainak a felépítésénél is találkozunk. Az ún. sapkaképző fehérjék az aktin filamentum + végéhez kötődve a filamentum további növekedését gátolják, a meglévő hosszúságú filamentum méretét stabilizálják. Az aktin kötegek és hálózatok létrehozásában pedig a kötegelő fehérjék (fimbrin, α-aktinin) és a keresztkötő fehérjék (spektrin, filamin) vesznek részt. Éppen ellenkező hatású a Ca2+-ionra érzékeny gelzolin, amely az aktin hálózatot tördeli szét rövidebb, egymással nem kapcsolt filamentumokra, miközben sapkát képez a rövidebb aktin fragmentumok + végén.

Az élő sejtben az aktin szerveződését befolyásoló fehérjék megoszlása a citoplazma kérgi részében nem egyenletes, és egy sejt aktin filamentum kötegeinek és hálózatainak aktuális állapota nagymértékben attól függ, hogy ezen fehérjék hol, milyen mennyiségben és összetételben vannak jelen. A fehérjék mennyiségének és minőségének változása maga után vonja az aktin filamentum kötegek és hálózatok átalakulását a sejt működése során.

A X.11. ábra eltérő funkciójú, az aktinhoz kapcsolódó (ABP) fehérjetípusokból mutat be néhányat.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_802/#m1338setb_802 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_802/#m1338setb_802)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_802/#m1338setb_802)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

X.11. ábra. ABP (aktin kötő proteinek)

3. Az aktin filamentumokhoz kapcsolódó motor fehérjék

Minden eddig megismert aktin alapú motor fehérje a miozinok nagy családjába tartozik, a család több mint 100 tagot számlál. Emberben eddig 40 miozin gént találtak és ezek 12 osztályba sorolhatók. Az izomban található miozinok mind egy osztályba tartoznak (miozin II), de a többi sejtben többféle miozin is megtalálható eltérő szerkezettel és eltérő munkakörrel. Ezek közül a miozin I a legjobban ismert, és igen általánosan elterjedt a sejtekben. Hiánya számos biológiai folyamatot érint, pl. az állábképződés és a pinocitózis zavara következik be a miozin I hiányos sejtekben (X.12. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_806/#m1338setb_806 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_806/#m1338setb_806)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_806/#m1338setb_806)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

X.12. ábra. Három miozin szerkezete (miozin II, I, V).

Részleteket lásd a szövegben. Negatív festéssel készült EM-os kép a miozin V molekuláról

A miozinok szerkezete, mint említettük igen eltérő lehet, de minden miozin közös jellemzője: a konzervatív felépítésű motor domén vagy fej modul (egy és kettő lehet belőle), amely az ATP és aktin kötő régiót tartalmazza; a regulációs domén, amely a könnyűlánc kötő régió (lásd izommozgás); végül pedig a farok régió, amely rendkívül változékony a különböző miozin molekulákban. Ezen farok régiótól függően pl. a miozin molekula képes egy vezikulumot kötni és azt az aktin filamentum mentén szállítani, illetve képes a membránba beágyazódni és az aktin filamentumon elmozdulni. A miozin molekulák elmozdulása ritka kivételtől eltekintve az aktin filamentum + végének irányába történik.

Mint már említettük az aktin filamentumokból különböző módon rendezett elemek jönnek létre a citoplazmában. Ilyen jellemző, rendezett struktúra minden sejtben megtalálható pl. a plazmamembrán alatt, és ezt kérgi aktin rétegnek nevezik.

Tartalomjegyzék

Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 704 4

Orvostudomány Semmelweis Kiadó könyvei

Reméljük, hogy a hallgatóknak nemcsak egy olyan jegyzetet készítettünk, amelyet meg kell tanulniuk, de sikerült belevinnünk azt az érzést is, amely a jegyzet megírásakor és átírásakor eltöltött minket. Ez az érzés a csodálat. Milyen csodálatos kis egység a sejt, milyen tökéletesen és logikusan szervezett! Mi sem, és így a hallgató sem menekülhet meg a molekuláris szemlélettől, amely manapság a biológia és az orvostudomány minden területén uralkodóvá vált. Igyekeztünk csak annyi molekulát és molekuláris mechanizmust megemlíteni, amelyet feltétlenül szükségesnek tartottunk a sejtben zajló folyamatok megismeréséhez és megértéséhez. Kívánjuk, hogy a leírtak segítsék a hallgatókat más tárgyak anyagának megértésében és elsajátításában is. A jegyzet immáron negyedik, javított kiadását tartják a kezükben és persze ez is több, mint az előző. Mentségünkre legyen mondva a többlet nemcsak több szöveget, de több képanyagot és ábrát is jelent. Reméljük ez segít jobban megérteni a sejtekben zajló, néha bizony komplikált eseményeket. (a szerzők)

Hivatkozás: https://mersz.hu/darvas-laszlo-sejtbiologia//

BibTeX EndNote Mendeley Zotero