Darvas Zsuzsa, László Valéria

Sejtbiológia

A fehérjeszintézis lépései

Iniciáció (lánckezdés)
Elongáció (láncnövekedés)
Termináció (befejezés).

Iniciáció (lánckezdés).

A fehérjeszintézis elkezdéséhez számos ún. iniciációs faktorra van szükség. Ezek jelenlétében a riboszóma kis alegysége a P-helyen (lókusz) megköti az iniciátor (kezdő) tRNS-t, ami eukariótákban mindig metionint szállít. Ez a komplex már képes kapcsolódni az mRNS start kodonjához (AUG). Az iniciációs faktorok leválnak, és helyet adnak a riboszóma nagy alegységének (IV.7. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_432/#m1338setb_432 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_432/#m1338setb_432)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_432/#m1338setb_432)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

IV.7. ábra. A fehérjeszintézis iniciációs lépése.

Az iniciátor tRNS a kis riboszóma alegység P-helyéhez, majd az mRNS-hez is kapcsolódik. Miután az iniciátor tRNS megtalálta az iniciációs kodont, a faktorok leválnak, és a nagy alegység is, majd az első, nem metionint szállító tRNS is bekapcsolódik. Ezután létrejön az első peptidkötés. Az utóbbi két lépés már az elogációhoz tartozik

Elongáció (láncnövekedés). A riboszóma A-helye megköti a következő aminosavat hozó tRNS-t. A P-n lévő aminosav, (vagy a szintézis későbbi szakaszában, már a növekvő peptidlánc) –COOH csoportja elválik a tRNS-ről és peptidkötést alakít ki az A-helyre bekötődött, következő aminosavval. A közreműködő enzim a peptidil transzferáz, de újabban sok adat valószínűsíti, hogy a fehérjeszintézisnek ezt a kulcslépését a riboszóma nagy alegységének a nagy rRNS molekulája katalizálja. (Az enzimatikus tulajdonságokkal bíró RNS-eket ribozimnek nevezik.) Ezután a tRNS az A-helyről átmegy a P helyre, ahonnan leválik a már szabaddá vált tRNS. Közben a riboszóma pontosan három nukleotidnyi hellyel elmozdul az mRNS-en (IV.8. ábra). Ehhez a lépéshez a GTP hidrolízise biztosítja az energiát. A fehérjeszintézis a fehérje N (szabad aminocsoport) terminálisától a C (szabad karboxilcsoport) terminális irányába történik. A peptidkötés létrehozása egyike a legenergiaigényesebb folyamatoknak, négy, nagyenergiájú foszfátkötés kell hozzá, kettő az aminoacil tRNS kialakításához, egy az A helyhez való kötődéshez és végül egy, a riboszóma transzlokációjához.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_436/#m1338setb_436 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_436/#m1338setb_436)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_436/#m1338setb_436)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

IV.8. ábra. A fehérjeszintézis elongációs fázisa.

Minden aminosav beépülésénél három lépés ismétlődik.

Termináció (befejezés). A stop kodonhoz (UAA, UAG, UGA) egy elengedő fehérje (release faktor) kapcsolódik. Ez a peptidil-transzferáz aktivitását úgy változtatja meg, hogy a P-helyen lévő tRNS polipeptid láncának –COOH (karboxil) vége aminosav helyett vízzel fog reagálni. Ezzel befejeződik a fehérjeszintézis, a fehérje a citoplazmába kerül. A riboszóma elengedi az mRNS-t, és a két alegység szétesik (IV.9. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_441/#m1338setb_441 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_441/#m1338setb_441)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_441/#m1338setb_441)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

IV.9. ábra. A fehérjeszintézis terminációs fázisa.

Az elengedő (release) faktor stop kodonhoz való kötődésének hatására befejeződik a fehérjeszintézis. A riboszóma alegységeire esik szét

Egy mRNS-en egy időben sok riboszóma lehet (poliszóma vagy poliriboszóma), tehát ugyanarról az mRNS-ről egyidőben sok fehérjemolekula készül (IV.10. ábra).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1338setb_445/#m1338setb_445 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1338setb_445/#m1338setb_445)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1338setb_445/#m1338setb_445)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

IV.10. ábra. A poliriboszóma.

Egy adott mRNS-ről, egy időben sok riboszóma közreműködésével, sok fehérjelánc szintetizálódhat

Tartalomjegyzék

Kiadó: Semmelweis Kiadó

Online megjelenés éve: 2026

ISBN: 978 963 331 704 4

Orvostudomány Semmelweis Kiadó könyvei

Reméljük, hogy a hallgatóknak nemcsak egy olyan jegyzetet készítettünk, amelyet meg kell tanulniuk, de sikerült belevinnünk azt az érzést is, amely a jegyzet megírásakor és átírásakor eltöltött minket. Ez az érzés a csodálat. Milyen csodálatos kis egység a sejt, milyen tökéletesen és logikusan szervezett! Mi sem, és így a hallgató sem menekülhet meg a molekuláris szemlélettől, amely manapság a biológia és az orvostudomány minden területén uralkodóvá vált. Igyekeztünk csak annyi molekulát és molekuláris mechanizmust megemlíteni, amelyet feltétlenül szükségesnek tartottunk a sejtben zajló folyamatok megismeréséhez és megértéséhez. Kívánjuk, hogy a leírtak segítsék a hallgatókat más tárgyak anyagának megértésében és elsajátításában is. A jegyzet immáron negyedik, javított kiadását tartják a kezükben és persze ez is több, mint az előző. Mentségünkre legyen mondva a többlet nemcsak több szöveget, de több képanyagot és ábrát is jelent. Reméljük ez segít jobban megérteni a sejtekben zajló, néha bizony komplikált eseményeket. (a szerzők)

Hivatkozás: https://mersz.hu/darvas-laszlo-sejtbiologia//

BibTeX EndNote Mendeley Zotero