Mandl József (szerk.)

Biokémia

Aminosavak, peptidek, szénhidrátok, lipidek, nukleotidok, nukleinsavak, vitaminok és koenzimek

1.1.5.1. Fehérjealkotó aminosavak

A biológiailag fontos aminosavak legnagyobb és legjelentősebb csoportját alkotják. Jellemző rájuk, hogy önálló mRNS-kóddal rendelkeznek. Oldalláncuk szerint az alábbi csoportokba sorolhatók:

1. Funkciós csoportot nem tartalmazó oldalláncú (alifás) aminosavak:

Glicin (aminoecetsav), L-alanin (2-amino-propánsav, α-amino-propionsav), L-valin (2-amino-3-metil-butánsav, α-aminoizovaleriánsav), L-leucin (2-amino-4-metil-pentánsav, α-amino-izokapronsav), L-izoleucin (2-amino-3-metil-pentánsav, α-amino-izokapronsav). Ezek az aminosavak – az oldalláncot nem tartalmazó glicin kivételével – apoláros, hidrofób jellegűek és a megfelelő fehérjeszakasznak is ilyen jelleget adnak. Az izoleucin érdekessége, hogy két királis centrummal rendelkezik, tehát négy királis izomerje van, de ezek közül csak egy fordul elő a természetben. A diasztereomereit alloizoleucinnak hívják.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_106/#m1344bikaps_106 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_106/#m1344bikaps_106)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_106/#m1344bikaps_106)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

1.10. ábra. Az alifás szénláncú fehérjealkotó aminosavak

2. Hidroxilcsoportot tartalmazó alifás aminosavak:

L-szerin (2-amino-3-hidroxipropánsav, α-amino-β-hidroxi-propionsav), L-treonin (2-amino-3-hidroxi-vajsav, α-amino-β-hidroxivajsav). Ezek az aminosavak hidrofil oldalláncként vesznek részt a fehérjék szerkezetének felépítésében, hidroxilcsoportjuk pedig enzimatikusan foszforilálható (észterképzés) és defoszforilálható (észter-hidrolízis). A foszforiláció-defoszforiláció fontos regulációs lehetőségeket rejt magában. A treoninnak is két kiralitási centruma van, a diasztereomereket allotreoninnak hívják.

3. Kéntartalmú aminosavak:

L-cisztein (2-amino-3-tiopropánsav, α-amino-β-tiopropionsav), L-metionin (2-amino-4-metilmerkaptovajsav, α-amino-γ-tiovajsav-metiltioéter). A cisztein gyengén poláros oldalláncként, a metionin a hidrofób aminosavakhoz hasonlóan viselkedik. A cisztein tiol-csoportja oxidálható, enyhe oxidációval két cisztein oldalláncból diszulfidhíd, erélyes oxidáció esetén egy ciszteinből szulfosav képződik. A tiolcsoport ezenkívül acilezhető is. A csoport szabad, vagy kötött jellege ugyancsak fontos szabályozó tényező, mivel számos enzim aktív centrumában a cisztein oldallánc tiol-csoportja esszenciális szerepet tölt be. A fehérjék hidrolízisekor képződő, diszulfidhidat tartalmazó, két cisztein oxidálódásából származó cisztint külön aminosavnak is szokták tekinteni. A metioninnak a fehérjeszintézisben, mint lánckezdő aminosavnak van fontos szerepe, prokariotákban ilyen esetben a metionin hangyasavval N-formilált formája szerepel.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_112/#m1344bikaps_112 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_112/#m1344bikaps_112)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_112/#m1344bikaps_112)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

1.11. ábra. Hidroxilcsoportot és ként tartalmazó fehérjealkotó aminosavak

4. Savas (deprotonálható) oldalláncot tartalmazó aminosavak és amidjaik:

L-aszparaginsav (2-amino-butándisav, α-amino-borostyánkősav), L-glutaminsav (2-amino-pentándisav, α-amino-glutársav), L-aszparagin (2-amino-butándisav-4-amid, α-amino-borostyánkősav-γ-amid), L-glutamin (2-amino-pentándisav-5-amid, α-amino-glutársav-δ-amid). A dikarbonsavak savas karakterű oldalláncokat, amidjaik hidrofil oldalláncokat produkálnak és ennek megfelelően vesznek részt a fehérjék szerkezetének kialakításában. A két dikarbonsav a fehérjék nettó töltésének kialakításában is résztvesz.

5. Bázikus ( protonálható) oldalláncot tartalmazó aminosavak:

L-lizin (2,6-diaminohexánsav, α,ε-diamino-kapronsav), L-arginin (2-amino-5-guanidino-pentánsav, α-amino-δ-guanidino-valeriánsav), L-hisztidin (2-amino-3-(4’) imidazolil-propánsav, α-amino-β-imidazolil-propionsav, imidazolil-alanin). Ezek az aminosavak bázikus karakterű oldalláncokat tartalmaznak, ennek megfelelően fiziológiás pH-n általában a fehérjék pozitív töltéseinek számát növelik. Kivételt képez a hisztidin, amely igen gyenge bázis és az imidazol-oldallánc közel neutrális pKs-értéke miatt a fiziológiás pH-tartományban képes protonok felvételére és leadására. Ennek következtében a hisztidin oldallánc számos enzim aktív centrumának része és a proton-átvitellel járó folyamatok katalízisében vesz részt, továbbá fontos szerepe van a fehérjék pufferhatásában.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_118/#m1344bikaps_118 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_118/#m1344bikaps_118)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_118/#m1344bikaps_118)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

1.12. ábra. A savas és bázikus, valamint az amidcsoportot tartalmazó fehérjealkotó aminosavak

6. Aromás aminosavak:

L-fenilalanin (2-amino-3-fenilpropánsav, α-amino-β-fenil-propionsav), L-tirozin (2-amino-3-fenil-(4’-hidroxi)-propánsav, para-hidroxi-fenilalanin), L-triptofán (2-amino-3-(3’)-indolil-propánsav, α-amino-β-indolil-propionsav, indolil-alanin). Ezeknek az aminosavaknak közös sajátsága a terjedelmes aromás gyűrű, amely hidrofób jellegű, így ezek az aminosavak a megfelelő szerkezeti részletekben a fehérjék hidro-fobicitását növelik. A tirozin hidroxilcsoportja fenolos jellegű, amely részben ellensúlyozza az aromás gyűrű hidrofób jellegét. Specifikus enzimek képesek foszforilálni és defoszforilálni, ennek fontos regulációs szerepe van.

7. Szekunder aminosav:

L-prolin (2-karboxi-pirrolidin, pirrolidin-2-karbonsav, 1.13. ábra). A többi aminosavtól eltérően egy hidrofób aliciklusos pirrolidin-gyűrűben levő szekunder aminocsoportot tartalmaz. Ezért a fehérjék szerkezetében megszakítja az a-helikális szakaszokat, mivel a peptidkötések közötti hidrogénhidak a prolin által képzett peptidkötéseknél nem tudnak kialakulni. Ezen túlmenően, a prolin nitrogénje gyűrűben helyezkedik el, ami merev struktúra a többi aminosav alifás nitrogénjéhez képest, ezért a prolin térbeli okokból sem képes beilleszkedni az α-helikális struktúrába. Sok prolin van a kollagénben, ahol gyakori a hidroxilált prolin oldallánc is, ez azonban utólag, a fehérjeláncban hidroxilálódik. A prolint számos könyv – helytelenül – iminosavnak is nevezi, azonban az iminekben a szén két vegyértékkel azonos nitrogénhez kapcsolódik (>C = NH).

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_124/#m1344bikaps_124 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_124/#m1344bikaps_124)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_124/#m1344bikaps_124)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero