Mandl József (szerk.)

Biokémia

Aminosavak, peptidek, szénhidrátok, lipidek, nukleotidok, nukleinsavak, vitaminok és koenzimek

1.2.3. A peptidek fizikai-kémiai tulajdonságai

A peptidek vízoldékonysága általában jó, mivel a savamid kötés erősen hidrofil jellegű. Ezt csökkenthetik az erősen hidrofób, nagyméretű oldalláncok. Más poláros oldószerekben is jól oldódnak, sőt egyes peptidek kevésbé poláros oldószerekben is könnyen feloldhatók.

A peptidek két végükön α-helyzetű amino-, illetve karboxilcsoportot tartalmaznak. Ezeket N- és C-terminálisnak hívjuk. Ha az oldalláncok nem disszociálnak, a peptid izoelektromos pontja pH = 6 körül van, ami a két csoport pKs-értékének számtani közepe. Ha az oldalláncok között is van disszociábilis, akkor a peptid izoelektromos pontja is módosul, sok Asp és Glu oldallánc a savas, sok Lys, Arg oldallánc a bázikus tartományba tolja az izoelektromos pontot. Az izoelektromos pont legegyszerűbben kísérletileg határozható meg: a peptidet különböző pH-n elektroforézissel vizsgáljuk és az elmozdulások értékéből kiszámítható, milyen pH-n lesz az elmozdulás értéke zérus.

Peptidkeverékek egyes komponensei ennek alapján egymástól elválaszthatók. Amfoter elektrolitok felhasználásával az elektródok között folyamatos pH-gradiens állítható elő. Ha ebben végezzük az elektroforézist, minden peptid az izoelektromos pontjának megfelelő pH-értékig vándorol, ezzel a keverék szétválasztható és a peptidek izoelektromos pontja is megállapítható. A módszerrel, amelyet izoelektromos fókuszálásnak hívnak, kevéssé eltérő, más módszerrel homogénnek tűnő peptid- és fehérjekeverékek is szétválaszthatók.