A glutation tripeptid (γ-glutamil-ciszteil-glicin) a benne található cisztein -SH csoportja miatt redox reakciókban koenzimként működik. Az oxidált glutation egy diszulfid-híddal összekapcsolt kettős glutation. A glutation szerepet játszik az aminosavak transzportjában (OB 226–227. old.), a máj detoxifikáló folyamataiban és különböző redox koenzim-ciklusokban, ahol más oxidoredukciós koenzimekkel együtt vesz részt fontos enzimreakciókban. A g-glutamil-peptidkötés miatt a glutation az izopeptidek közé tartozik.

A hipofízis hátsó lebenye két fontos, egymással részben homológ nonapeptidet raktároz, amelyek a hipotalamusz magvaiban termelődnek. Az oxitocin a méh simaizomzatának összehúzódását okozza és a tejelválasztást is szabályozza, ezáltal a szülésben és az azt követő szoptatási időszakban van szerepe. Az oxitocin esetében ismertek azok a szerkezeti részek, amelyek szükségesek az aktivitáshoz. A vazopresszin érszűkítő hatású („vazopresszor”), azonban ennél fontosabb, hogy a vesetubulusokban a vese vízvisszaszívó hatását fokozza, vagyis csökkenti a vizeletürítést, ezért antidiuretikus hormonnak (ADH) is nevezik. Az 1.23. ábrán jól látható a két hormon részben ciklusos peptid-szerkezete és az is, hogy szekvenciájuk nagyban homológ. Feltételezik azt is, hogy az evolúció során a két peptid közös „őspeptidből”, a vazotocinból alakult ki pontmutációkkal.

Az inzulin két polipeptid-láncból áll, az A lánc 21, a B-lánc 30 aminosavat tartalmaz. A két láncot két láncközi diszulfidhíd köti össze, ezen kívül az A-lánc 6. és 11. aminosava között egy láncon belüli diszulfidhíd is található (1.24. ábra). A szekvenciák jelentős konzervativizmust mutatnak, ennek köszönhető, hogy a marha vagy sertés inzulin csak egy-egy aminosavban különbözik a humán hormontól, ezért nincs érdemi antigén hatása az emberre. Ennek köszönhető, hogy sertés inzulinnal már évtizedek óta lehetett súlyos diabeteszes betegeket kezelni, jóval korábban, minthogy a pontos szekvencia ismert, vagy a kémiai illetve rekombináns technikán alapuló szintézis lehetséges lett volna. Az inzulin szintézise során először egy ún. preprohormon keletkezik, amely az N-terminális végen még tartalmazza azt a leader(vezető)-szekvenciát, amely a keletkező hormont az endoplazmatikus retikulumba irányítja. Erről 23 aminosav lehasadásával keletkezik a proinzulin, amelynek N-terminális végét a B-lánc, C-terminális végét az A-lánc alkotja, köztük pedig a kapcsoló C-peptid helyezkedik el. Ez utóbbit proteázok kihasítják és így jön létre a natív inzulin, amely Zn-komplex formájában szekretálódik a szigetsejtekből. A C-peptid kihasítása előtt a proinzulin aktivitása igen alacsony, ami arra utal, hogy a hormon aktív része fedett állapotban van és a proteolízis ezt a fedettséget szünteti meg. A C-peptid hossza változó lehet, 27-35 aminosav hosszúságban.

Az inzulin legfontosabb élettani hatása a vércukorszint csökkentése. Ehhez az inzulinnak a célsejtek inzulin-receptorához kell kötődnie. Az inzulin-receptor tirozin-kináz aktivitású szakaszt is tartalmaz, ennek révén az inzulin növekedési faktornak is tekinthető. A pankreászon kívül is létrejöhetnek inzulinszerű növekedési faktorok, amelyek az inzulinnal jelentős szekvencia-homológiát mutatnak. Az inzulin a májban a glukokináz enzim aktivitásának fokozásával is hozzájárul a glukóz lebontásához. A zsíranyagcserére kifejtett hatásának lényege, hogy a zsírsavszintézis és ezzel az energiaraktározás fokozódik. Az inzulin hatásának részletes ismertetése az Orvosi Biokémia tankönyv megfelelő fejezeteiben található. Az inzulin hiánya a diabetes mellitus kórkép oka; diabetes többféle módon és különféle súlyossággal alakulhat ki.

Az inzulin szekvenciáját az alábbi ábra mutatja be: