Az aminosavak legfontosabb fizikai-kémiai sajátossága a töltésükkel kapcsolatos. Az aminocsoport általában primer ( a prolin esetében szekunder) amin. Ezért azt várnánk, hogy az ammóniánál erősebben bázikus, azonban az α-aminosavak esetében az azonos szénatomhoz kapcsolódó karboxilcsoport elektronszívó hatása csökkenti az elektronküldő szénlánc hatását és az α-aminocsoportok az ammóniával azonos báziserősséget mutatnak. Amint az 1.1. táblázat adatai mutatják, a legtöbb aminosav α-aminocsoportjának pKs-értéke 9-10 közé esik. A karboxilcsoportok viszont erősebb savak mint az azonos szénatomszámú karbonsavak. Ez azzal magyarázható, hogy az α-szénatomon elhelyezkedő aminocsoport elektronegatív nitrogénje szívja a karboxilcsoportról az elektronokat és a csökkenő elektronsűrűség miatt a proton könnyebben disszociál. A táblázat mutatja, hogy a legtöbb α-karboxil pKs-értéke 2-3 közé esik, vagyis a savi (aciditási) konstans 2 nagyságrenddel nagyobb az azonos lánchosszúságú karbonsavakénál.

 

 

Az aminosavak többsége fiziológiás pH-érték mellett ikerionos szerkezetet képez. Ez azt jelenti, hogy a karboxilcsoport deprotonált, negatív töltésű, az aminocsoport pedig protonált, pozitív töltésű állapotban van, vagyis a nettó töltés 0. Azt a pH-értéket, amely mellett egy aminosav oldat egészére jellemző ez az állapot, izoelektromos pontnak hívjuk. Az aminosavak izoelektromos pontját pKs-értékeikből lehet kiszámolni. Monoamino-monokarbonsavaknál ez az amino- és karboxilcsoport pKs értékeinek számtani közepe. Amennyiben az aminosav oldalláncában savi illetve bázikus csoport van, akkor a szerkezeti formák töltésének vizsgálata dönti el, melyik két csoport pKs értékeinek számtani közepét kell venni. Pl. az L-aszparaginsav esetén az izoelektromos szerkezet úgy alakul ki, hogy az α-aminocsoport pozitív töltését az α-, illetve β-karboxilcsoport negatív töltése ellensúlyozza. Az aminocsoport számottevően csak bázikus pH-n deprotonálható, ezért pozitív töltésű marad. Mivel az α-karboxilcsoport pKs értéke a legalacsonyabb, a legtöbb molekulában ez deprotonálódik. Ezért a két karboxilcsoport pKs-értékének számtani közepénél érjük el azt a pH-értéket, ahol az összes karboxilcsoport fele deprotonálódott, vagyis negatív töltésű. Mivel az aminocsoportok még pozitív töltést hordoznak, a molekulák kifelé elektromosan semlegesek. A monoamino-dikarbonsavakban tehát az izoelektromos pont pH-ja a két karboxil pKs-ének számtani közepe. Hasonló meggondolás alapján juthatunk arra a következtetésre, hogy a diamino-monokarbonsavak esetében a két bázikus csoport pKs-értékének számtani közepe adja az izoelektromos pH-értéket.

 

 

Az aminosavak elektrometriásan titrálhatók, hasonlóan a többértékű savakhoz. A monoamino-monokarbonsavaknak kettő, az oldalláncban ionizálható csoportot tartalmazó aminosavaknak három inflexiós pontjuk van a görbén, amelyek a pKs-értékeknek felelnek meg az ordináta pH-skáláján (1.4. ábra). Az ilyen titrálásokat az aminosav teljesen protonált állapotában célszerű kezdeni (pH=1.5 körül), majd 1 N NaOH adagolásával kb. pH=13-ig folytatni, ahol már a legbázikusabb arginin-guanidino csoport is deprotonálódik. A pKs-értékek) körüli pH (±1) érték-tartományban az aminosavak pufferként viselkednek. A közbeeső tartományban viszont már kevés lúg is gyors és jelentős pH-emelkedést okoz. Ezen tartományban (vagy azok egyikében) található az izoelektromos pont (ezt pI-vel is szoktuk jelölni). Az izoelektromos ponton az aminosav össztöltése nulla, mert a molekulán belüli pozitív és negatív töltések száma egyenlő. A glicin, aszparaginsav, arginin és hisztidin titrálási görbéit mutatja az 1.4. ábra, mivel ezek e jellegzetes képviselői a neutrális, savas, bázikus karakterű aminosavaknak, a hisztidin pedig azzal a fontos tulajdonsággal bír, hogy oldalláncának pKs-értéke a fiziológiás tartományban van, ezért a fehérjék hisztidin oldalláncainak fiziológiai szempontból is jelentős pufferhatása van.