Az aminosavak oldalláncaik alapján különböző szerepet töltenek be a fehérje térbeli alakjának létrehozásában. A glicin – oldallánc híján – igen flexibilissé teszi a láncot, ezért főleg a kevésbé merev területeken található. Az alanin kis oldallánca miatt a fehérje felszínén és belsejében azonos eséllyel helyezkedhet el. Az elágazó láncú apoláros aminosavak (Val, Leu, Ile) merevítik a szerkezetet, ugyanez igaz az aromás apoláros aminosavakra is. Ezeknél a gyűrű és az alifás rész között mindig van egy –CH2-csoport, amely a túlzottan merev szerkezetet bizonyos mértékig oldja. A hidroxi-aminosavak (Ser, Thr, Tyr) és az aminok (Asn, Gln) hidrogénkötéseket képeznek, inkább a felszíni poláros régiókban helyezkednek el. Ugyancsak felszíni elhelyezkedésűek az ionizálható oldalláncú aminosavak (Asp, Glu, Lys, Arg) is. A prolin, mint a többitől eltérő szekunder aminosav nem képes az a-helixbe beépülni, ezért helixtörő sajátságú. Ugyanekkor a prolin képes másféle helixekbe beépülni, pl. a kollagén molekula balmenetes, 3.1 Å magasságú menetenként kb. 3 prolinból álló, az a-helixhez képest meredekebb szerkezetű láncaiba. Ez utóbbit poliprolin-II típusú helixnek hívják (γ = 163°, φ = –52°). A kollagénben három ilyen helix csavarodik egymás köré, a hidrogénkötések a helixek között alakulnak ki, úgy, hogy mindig két láncot köt össze egy híd. Mivel a kollagénben átlagosan minden harmadik pozícióban prolin található (a polipeptidlánc Gly-Pro-X darabokból áll, X valamelyik egyéb aminosav), amely a peptidkötésben résztvevő nitrogénjével nem tud hidrogénhidat képezni, a három egymás köré tekeredő helix ugy helyezkedik el, hogy a három aminosav-maradékból álló darabok egymáshoz képest kissé elcsúsztatott helyzetbe kerülnek. Így minden prolinnal egy magasságba egy glicin illetve egy másik aminosav kerül, ami lehetővé teszi, hogy szabályosan három aminosavrészenként két hidrogénkötés alakuljon ki, stabilizálva a tripla helixet (a kollagén részletes szerkezetét, szintézisét l. OB 566–573. old.).