Mandl József (szerk.)

Biokémia

Aminosavak, peptidek, szénhidrátok, lipidek, nukleotidok, nukleinsavak, vitaminok és koenzimek

1.1.2. Az α-aminosavak fontosabb szerkezeti sajátosságai

Az α-aminosavak közös szerkezeti eleme az α-C-atomhoz kapcsolódó karboxil- és primer aminocsoport, amelyben az α-szénatom negyedik vegyértékéhez valamilyen, az aminosavat egyedileg jellemző oldallánc (R) kapcsolódik. Ennek megfelelően az α-L-aminosavak általánosan az alábbi képlettel írhatók fel:

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_42/#m1344bikaps_42 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_42/#m1344bikaps_42)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_42/#m1344bikaps_42)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

Fehérjékben a terminális csoportokat kivéve szabad α-amino- és α-karboxilcsoport nincs, az oldalláncoknak a fehérje-szerkezet meghatározásában alapvető szerepük van. Az α-aminosavak az oldalláncnak a többi három ligandumtól való eltérése miatt királisak. Egyetlen kivétel a glicin, amelynek „oldallánca” egy hidrogénatom, ezáltal két azonos ligandum van az α-szénatomon. A természetes aminosavak érdekes tulajdonsága, hogy többségükben az L-sorozatba tartoznak, kivételesen azonban Δ-aminosavak is előfordulnak elsősorban alacsonyabb rendű élőlények sajátos szerkezetű peptidjeiben. Az L-aminosavak elterjedése és a Δ-aminosavak igen gyér előfordulása a molekuláris evolúció következménye lehet; az abiogén aminosav-szintézis racém keveréket eredményez, tehát valamilyen, ma még ismeretlen szelekciós hatás idézte elő a mai helyzetet, az L-aminosavak kiválasztódását.

Az aminosavak királis szerkezetét az 1.1. ábra mutatja. Az L-aminosavak többsége az R(S)-nevezéktan alapján az S-sorozatba tartozik. A legismertebb kivétel az L-cisztein: mivel a 3. szénatomon levő közvetlenül kapcsolódó kén rendszáma nagyobb, mint a karboxilcsoport oxigénjeié, itt az oldallánc válik rangosabb ligandummá és ezért az L-cisztein R-cisztein elnevezést kap (1.2. ábra). Ez is igazolja, hogy a biológiailag fontos vegyületeknél sokszor előnyösebb a D (L)- nomenklatura használata, mivel ez jobban kifejezi a konfigurációs rokonságot. Az L-aminosavak kb. fele-fele arányban forgatnak jobbra illetve balra. A forgatás irányát a D vagy L betű mellé írt + (jobbra) illetve - (balra) jellel lehet érzékeltetni.

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_45/#m1344bikaps_45 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_45/#m1344bikaps_45)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_45/#m1344bikaps_45)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

1.1. ábra. Az aminosavak királis izomerjeinek elnevezése a kétféle nomenklatura szabályai szerint

Harvard

(): . : . : /hivatkozas/m1344bikaps_47/#m1344bikaps_47 ()

Chicago

. . . : . (: /hivatkozas/m1344bikaps_47/#m1344bikaps_47)

APA

(). . . (: /hivatkozas/m1344bikaps_47/#m1344bikaps_47)

BibTeX EndNote Mendeley Zotero

1.2. ábra. Az L-cisztein az R/S nomenklatura szerint a többi aminosavtól eltérően R-konfigurációjú

Az aminosavak többségének egyedüli kiralitási centruma az α-szénatom. A fehérjealkotó (önálló kodon(ok)kal rendelkező) 20 aminosav közül csak kettő, a treonin és az izoleucin rendelkezik két kiralitási centrummal, így ezeknek 4 királis izomerjük van. Ezek közül azonban csak egynek van biológiai jelentősége. A fehérjékben előforduló egyes módosult aminosavaknak a módosító csoport miatt ugyancsak lehet második kiralitási centruma (pl. hidroxiprolin, hidroxilizin a kollagénben).