A nehézlánc C-terminális részén kifejeződő strukturális különbségek alapján az ellenanyagok osztályokba, illetve alosztályokba sorolhatók. Az immunglobulin osztályokat izotípusnak is nevezik és ember esetén az IgM, IgD, IgG, IgA és IgE molekulák tartoznak ebbe a kategóriába. Az egyes osztályokba több esetben egymáshoz nagyobb hasonlóságot mutató alosztályok vagy szubtípusok tartoznak: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, valamint az IgA1 és IgA2. (Hangsúlyozzuk, hogy bár az egyes emlősfajokban hasonló nevű alosztályokat találunk, ez a nevezéktan abból a szempontból megtévesztő, hogy az egyes alosztályok nem tekinthetők strukturálisan vagy biológiai hatásukat tekintve azonosnak. Így pl. az emberi IgG1- és az egér IgG1-alosztályok egymástól eltérő struktúrával és immunológiai szereppel bírnak. Az immunglobulin alosztályok elnevezése sokszor a felfedezés sorrendjét, nem pedig a strukturális homológiát tükrözi.) Az összesen kilenc emberi nehézlánchoz mindkét könnyűlánc típus (κ és λ) kapcsolódhat (mely utóbbiak C-terminális régiójához nem köthető egyedi biológiai funkció). A nehézláncokat az izotípusnak megfelelő görög abc betűivel jelöljük: így az IgM a μ, az IgD a δ, az IgG1 a γ1, az IgG2 a γ2, az IgG3 a γ3, az IgG4 a γ4, az IgA1 az α1, az IgA2 az α2, az IgE pedig az ε nehézláncot tartalmazza.

Az izotípusok és szubizotípusok biológiai szerepe eltérő, aminek oka az aminosav összetételben jelentkező különbség. Ezzel magyarázható, pl. hogy bizonyos sejtek felszínén kifejeződő, az immunglobulinok C-régióját kötő receptorok (Fc-receptorok) kapcsolódása az egyes izotípusoktól függő folyamat.

Az IgG, IgA és IgD nehézláncaiban az első és a második C-domén között 10-60, domént nem alkotó, aminosav található. Ez a pálcikaszerű szakasz mozgékony, random és flexibilis pozíciókat vehet fel. Ezt a szakaszt kapocs (hinge) régiónak nevezzük (4.1.6. ábra). Az IgG-osztály alosztályai közötti legjelentősebb eltérések e szakaszon belül mutathatók ki. A rugalmasabb kapoccsal rendelkező IgG-alosztályok jobban tudják „használni” a két antigénkötő régiójukat, hiszen nemcsak egy, hanem akár két azonos antigént tudnak kötni a kórokozó felszínén (valenciája: 2). Ha az antigéndeterminánsok egy felszínen (pl. sejtfelszínen) viszonylag távol helyezkednek el egymástól, akkor csak a rugalmas kapocs régióval rendelkező immunglobulin molekula képes mindkét antigén kötőhelyét használni, a „rugalmatlanabb” kapoccsal rendelkező ellenanyag csak az egyiket. Előbbi esetben az immunkomplex stabilitását kialakító kötések erősségének (affinitás) összege (aviditása) nagyobb lesz.

Az immunglobulinok két formában termelődnek. Az ún. naív B-lymphocytákban (antigénnel még nem aktivált sejtek) az immunglobulinok a sejtmembránba ágyazottan találhatók és a sejt antigénreceptoraként foghatók fel (B-sejt receptorok, BCR). Az aktivált B-lymphocyták proliferációjukat követően plazmasejtté differenciálódnak. Ezek a sejtek olyan immunglobulint termelnek, amelyek nem képesek a membránba integrálódni és exocitózissal az extracelluláris térbe kerülnek. A szolubilis, szecernált immunglobulinok utolsó aminosavai a nehézlánc C-terminális végén mindig töltéssel rendelkező hidrofil aminosavak, míg a B-sejtek plazmamembránjához kötött felszíni immunglobulinok esetén 26 hidrofób (a helikális transzmembrán rész), majd változó számú hidrofil (a belső foszfolipidek poláros részével kölcsönhatásban levő citoplazmatikus szakasz) aminosav képzi a nehézláncok C-terminális végét. Utóbbiak hossza izotípusonként eltér (ez a szakasz 3 aminosavat tartalmaz az IgD és az IgM, illetve 30 aminosav hosszúságú is lehet az IgG és IgE esetén).

Valamennyi membránkötött immunglobulin az izotípustól függetlenül, valamint a szekretált IgG- és az IgE-immunglobulinok mindig négyláncúak (vagyis két L és két H láncból állnak), ún. monomer szerkezetűek (ezt tekintjük az immunglobulinok alapszerkezetének). Ezzel szemben a szekretált IgM- és IgA-molekuláknál az utolsó CH-domén után még egy ún. „farki” szakasz is kimutatható. Ezek a szakaszok feltehetően csak a szekretált formák között előforduló multimerek képződését, IgM-nél a pentamer (tehát 5x a négyláncú), IgA-nál elsősorban a dimer létrejöttét teszik lehetővé. A „farki” részeket hídként kapcsolja össze egy 15 kDa méretű ún. „kapcsoló” (joining, J) J-lánc, mely diszulfid-kötéssel stabilizálja a multimert.

A több monomerből álló polimer IgA- és IgM-molekulák különleges tulajdonsága, hogy más izotípusoktól eltérően a vérből a nyálkahártyák epithelsejtjeinek felszínére, a szervek lumenébe kerülhetnek. E folyamat során a dimer IgA (dIgA), a polimer IgA és IgM (pIgA, pIgM) egy specifikus Fc-receptor-funkciójú fehérjéhez kapcsolódik (poli-Ig receptor, lásd 3.2.6. fejezet), melynek extracelluláris darabja a receptor-immunglobulin komplex lumenbe jutását követően lehasad a receptorról és az immunglobulin C-régiójához kapcsolódik. Ezt a fehérjét „szekretoros” fragmentnek nevezik. A nyálkahártyák felszínén ettől kezdve a dIgA, pIgA és pIgM ezzel a levált szekretoros komponenssel együtt fordul elő (sIgA, sIgM).

A nehézláncok jellegzetes módon és mértékben glikoziláltak, bár az ily módon kialakult szénhidrát oldallánc minőségét számos élettani és életkori tényező módosíthatja.