A hipervariábilis és a köztük húzódó kevésbé variábilis szakaszok számos ponton kötődnek az antigén molekulához. Míg a kisméretű haptének, antigéndeterminánsok feltehetően beillenek az immunglobulinok CDR-jei által kialakított „zsebekbe”, a nagyobb, natív antigének az elméleti modellek szerint inkább a „síkszerűbb” hipervariábilis felszínekkel lépnek kölcsönhatásba. Jelentős tehát az eltérés az ellenanyag-antigén, illetve a T-lymphocyták antigénreceptorai által, a fő hisztokompatibilitási antigénekkel (MHC) együtt „látott” kisméretű peptidek felismerésében. Az antigén-ellenanyag kölcsönhatás összes molekuláris részletének termodinamikai leírása még közel sem teljes. A kapcsolódás reverzíbilis, másodlagos kémiai kötőerőkkel (elektrosztatikus kölcsönhatások, hidrogénhíd-kötések, van der Walls-erők és hidrofób kapcsolatok) történik. Egy immunglobulin és egy antigén epitópja közötti kötés erősségét, azaz az affinitást, az ún. egyensúlyi dialízissel lehet megállapítani. Ezt az értéket, vagyis a két molekula disszociációs konstansát (Kd) úgy kapjuk meg, ha a hőmérséklet és egyéb tényezők állandó szinten tartása mellett, az ellenanyag molekulák kötőhelyeinek felét elfoglaló antigén koncentrációját mólban (M) fejezzük ki. Nyilvánvaló, hogy minél kisebb a Kd értéke, annál erősebb a kötés mértéke, hiszen már alacsony antigén koncentráció mellett is telítődnek a kötőhelyek. Az ellenanyagok affinitása 10–7 és 10–11 M Kd értékek közé esik. A B-sejtek érése és a mesterséges aktív immunizálás során az antitestpopuláció affinitása nő (affinitásérés, 7.1.4. fejezet), azaz egyre nagyobb a magas affinitással kötő antitestek aránya. A különböző izotípusú antitestek antigénkötő helyeinek száma különböző (pl. IgG 2 kötőhellyel, míg a pentamer IgM 10 kötőhellyel rendelkezik). Tekintettel arra, hogy az antigénen egy antigéndetermináns több példányban is előfordulhat, és az immunglobulinok kötésben részt vevő „karjai” a kapocsrégió miatt többé-kevésbé flexibilisek, egy immunglobulin akár több ponton is kapcsolódhat az antigénnel. A kötéserősségek így összeadódhatnak, és ekkor aviditásról beszélünk. Az aviditás mértékét inkább az egyes affinitásértékek szorzatának, nem pedig összegének tekintik.