Az Fc-receptorokat feloszthatjuk továbbá aszerint, hogy milyen sejtekben fejeződnek ki, illetve mi a szerepük. A leukocyták, macrophagok, dendritikus sejtek és B-lymphocyták által kifejezett receptorok közé tartoznak az FcγRI, FcγRII és FcγRIII, amelyek az IgG-molekulákat, az FcεRI- és FcεRII-receptorok, amelyek az IgE molekulát, valamint az FcαRI- receptor, amely az IgA-molekulát köti. E receptorok a sejtmembránban horgonyozva az extracelluláris közegben lévő immunglobulinokat kötik. További jellegzetességük, hogy az immunglobulin-kötő képességük jelentősen eltérő, így vannak olyanok, amelyek nagy kötéserősséggel (affinitással) kötik az immunglobulint, és ezek a szabadon keringő immunglobulinokat is képesek hatékonyan megkötni (pl. FcγRI, FcεRI). Más receptorok azonban kisebb affinitással kapcsolódnak az immunglobulinhoz (pl. FcγRII, FcγRIII), és így a szabadon keringő immunglobulin-molekulák nem tudnak hatékonyan kapcsolódni hozzájuk (a kapcsolódást gyors disszociáció követi). Ez utóbbiak olyan immunkomplexeket kötnek, amelyekben az antigénhez több immunglobulin kapcsolódik egyszerre. Ennél fogva a sejtek felszínén kifejeződő kisebb affinitású receptorok számos immunglobulint egyszerre (vagy egymást követően) kötnek, és így az együttes kötéserősség (aviditás) olyan mértékűvé válik, hogy a molekulakomplex stabilan a sejthez kapcsolódva marad. A kapcsolódás hatására a sejt a receptor jellegétől függően aktiválódik, illetve gátlódik. (Megjegyzendő, hogy a sejtek Fc-receptorain kívül az immunkomplexek kialakulása, az immunglobulinok Fc-részén keresztül aktiválja a komplementkaszkádot is. Említést érdemel továbbá, hogy egyes baktérium és vírus eredetű fehérjék szintén képesek az immunglobulinok Fc-részével kapcsolódni és ezáltal jelentősen módosítani az immunválaszt bizonyos fertőzések során.)

 

Az Fc-receptorok szerkezetük alapján az immunglobulin-szupercsaládba tartoznak, kivéve az FcεRII, amely egy C-típusú lektinnel rokon molekula (3.2.2. ábra). A legtöbb Fc-receptor nem önállóan, hanem egy több komponensből álló komplex rendszerben funkcionál. A receptor α-lánca kapcsolódik az immunglobulinnal, a többi komponens a receptor sejtfelületre juttatásában, illetve az immunglobulin kötését követő szignál transzdukció kiváltásában vesz részt. A jelátvitelt egy g-egység (két g-lánc diszulfidhíddal összekapcsolva) közvetíti, amely szoros rokonságot mutat a T-sejt-receptor (TCR) komplexben részt vevő z-lánccal. Ilyen g-egység vesz részt az FcγRI és FcγRIIIA, az FcαRI és az FcεRI által mediált folyamatokban, míg az FcγRIIA esetén az α-lánc citoplazmikus doménje helyettesíti a γ-lánc szerepét. A szignál transzdukció ezekben az esetekben az aktiváló tulajdonságú ITAM-nak (immunreceptor tirozinalapú aktiváló motívum) köszönhető. A jeltovábbítást az FcγRIIB1- és FcγRIIB2-receptorok esetén szintén nem önálló egység, hanem a citoplazmikus doménben lévő ITIM (immunreceptor tirozinalapú inhibitorikus motívum) szabályozza. Ez az egység ugyanakkor a sejtek gátlását okozza.