Az FcRn egy heterodimér molekula, szerkezetileg az MHC-I-molekulával szoros rokonságot mutat, vagyis felépítésére a három alegységből álló, a sejtmembránban horgonyzó alfa-lánc és a hozzá másodlagos kötőerőkkel kapcsolódó béta2-mikroglobulin (β2m) a jellemző (3.2.2. ábra). A receptor pH-dependens módon, enyhén acidikus környezetben megköti az IgG-molekulát, míg semleges-enyhén bázikus közegben disszociál az IgG/FcRn komplex. Az FcRn expresszálódik az emberi placenta syncitiotrophoblast sejtjein, ahol biztosítja a maternalis IgG magzatba kerülését. A felnőtt emberi vékonybélben hozzájárul a kétirányú IgG-transzporthoz (abszorpció és szekréció), amelynek során az interstitiumban termelődő IgG-molekulák a béllumenbe kerülnek, ott antigént kötnek és az immunkomplexet megint csak az FcRn juttatja vissza nyálkahártya alatti kötőszövetbe, hogy ott az immunsejtek feldolgozhassák azt. Ennek kapcsán igazolást nyert, hogy az FcRn nemcsak monomer IgG-t, de immunkomplexet is képes megkötni. A vesehámsejtben kimutatott FcRn részt vesz a primer vizeletben nyomokban megjelenő IgG reabszorpciójában. Ismeretes továbbá, hogy míg a felső légutak szekrétumában elsődlegesen IgA-molekula található, addig az alsó légutakban az IgG dominál. Az IgG szekrécióját ebben a szöveten is az FcRn biztosítja.

Az epithelsejteken kívül az FcRn a érendothelsejtekben (elsősorban a bőr alatti zsírszövet-, izomkapillárisok) is kifejeződik. A ér endothelsejtjeiben az IgG hasonló módon kapcsolódik az endoszómákban jelen lévő FcRnmolekulákhoz, amelyek ezt követően megvédik azokat a lizoszómális degradációtól, és ismét a vérbe juttatják azt. E protektív hatás következtében a katabolikus folyamatok kevésbé hatnak az immunglobulinok ezen izotípusára, és felezési idejük lényegesen hosszabb a többi immunglobulinnal összehasonlítva (T1/2: IgG1, IgG2 és IgG4: ~21 nap, IgG3: 7 nap, IgA: ~3-4 nap). Az FcRn ezen szerepét azok a kísérleti eredmények is alátámasztják, amelyek direkt összefüggést mutattak az FcRn/IgG kötés erőssége és az IgG felezési ideje között. E felismerés igen jelentősen támogatja azokat a kutatásokat, amelyek során az IgG Fc-részének célzott mutációjával fokozzák az IgG FcRn-kötési képességét, és ezáltal hosszú életidejű immunglobulin-molekulákat állítanak elő terápiás célokra (pl. daganatok immunterápiája). Továbbá, fordított arányosságot lehet kimutatni a keringő IgG koncentrációja és felezési ideje között, amennyiben minél magasabb az IgG vérbeli szintje, annál rövidebb a felezési ideje (a receptorok telítődnek, és így kevésbé tudják megóvni az IgG-t a lebomlástól. Ezt a jelenséget kihasználva egyes autoimmun betegségekben alkalmazott nagy mennyiségű IgG iv. injektálása (IVIG terápia) felgyorsítja az IgG (közte az autoimmunitást kiváltó, saját struktúrák ellen termelődő IgG) lebomlását.

Megjegyzendő, hogy a receptor szerepe túlnyúlik a szervezet védekezőrendszerén. Az elmúlt években igazolták, hogy nemcsak az IgG, de az albumin is képes pH-dependens módon kapcsolódni az FcRn-hez (a kötés a receptor egy másik pontján valósul meg és kisebb affinitással, mint az FcRn/IgG interakció), és ezáltal a receptor nemcsak az IgG, hanem az albumin lebomlását is gátolja és biztosítja e molekula hasonlóan hosszú felezési idejét.