Az I-es típusú komplementreceptor (CR1, CD35, C3b/C4b receptor) egyláncú, 30 SCR-doménből felépülő molekula, melynek előfordulását vörösvértesteken, mononukleáris phagocytákon, eosinophil granulocytákon, B-lymphocytákon, bizonyos T-lymphocytákon, glomerularis podocytákon, follicularis dendritikus sejteken és astrocytákon is leírták. A receptor leginkább a C3b és C4b molekulákat ismeri fel, de köti az iC3b-t és a C1q-t is. A CR1 kofaktor működésű, vagyis magához köti az I-faktort is, ami hasítja és inaktiválja a szintén a receptorhoz kötött ligandokat. A CR1 fiziológiás szerepei közül egyik legfontosabb a komplement által megjelölt felszínek, partikulumok hatékony eliminációjának biztosítása. Ebben a folyamatban leginkább a phagocyták játszanak szerepet. További jól ismert példája a CR1 működésének a C3b-vel (és kisebb mértékben iC3b-vel) megjelölt immunkomplexek szállítása, majd eltávolítása a keringésből, melyben alapvető szereppel a vörösvértesteken kifejeződő CR1-receptorok bírnak nagy mennyiségük által. A vörösvértestek felszínükhöz kötik CR1-en keresztül az immunkomplexeket és a lépbe szállítják a azokat. Az egyéb sejteken kifejeződő CR1-receptoroknak a szerzett immunitás szabályozásában (antigénprezentáció folyamata során) jut fontos funkció.

A C3d fragmens receptorát II-es típusú komplementreceptornak nevezzük (CR2, CD21) és B-lymphocyták, follicularis dendritikus sejtek, egyes T-sejtek, thymocyták és astrocyták fejezik ki. A CR2 egyláncú, transzmembrán glikoprotein, melynek a CR1-hez hasonlóan kofaktor működése van (köti a C3d, C3dg és iC3b fragmenseket majd a proteáz működésű I faktort). Mai ismereteink szerint a CR2 legfontosabb szerepe a B-sejtek aktivációjának és az antitestválasz folyamatának szabályozása.

A CR3 (Mac-1, CD11b/CD18) és CR4 (CD11c/CD18) receptorok hasonló felépítésű, a fehérvérsejtek béta-2-integrin családjába tartozó transzmembrán glikoproteinek. A CR3 ligandjai az iC3b, C3b, C3d; kifejeződését mononukleáris phagocytákon, granulocytákon, természetes ölősejteken (NK) és microglisejteken mutatták ki. A CR3 működése kettős: hatékonyan beindítja a C3-mal és immunglobulinnal fedett partikulumok fagocitózisát, valamint a fehérvérsejtek adhézióját biztosítja endothelsejtekhez (ebben az endothelen az ICAM-1 a partnere).

A CR4-es receptort myeloid sejteken, aktivált B- és T-lymphocytákon, dendritikus sejteken, NK-sejteken, vérlemezkéken és microglián találjuk, ligandjai az iC3b és kisebb affinitással a C3b. A komplementreceptorok közül ennek a molekulának a működéséről tudunk legkevesebbet, szerepet játszik a fagocitózis és az adhéziós folyamatok szabályozásában.

A C3 alfa-láncának hasadása során egy 9 kDa-os fragmens a C3a, míg a C5 hasadásakor egy hasonló, 11 kDa-os peptid (C5a) keletkezik (anafilatoxinok), melyeknek receptorai a hét transzmembrán domént tartalmazó, G-fehérjével kapcsolt receptor családba tartoznak. A C3aR és C5aR (CD88) molekulákat macrophag sejtek, eosinophil, neutrophil, basophil granulocyták, hízósejtek és vérlemezkék fejezik ki, és működésük alapvetően ezen sejtek toborzását jelenti. A komplementaktiváció helyére vonzott sejtek aktiválódnak, degranulálódnak és fokozzák, erősítik a gyulladást. A C5aR-t még simaizom-, endothel- és epithelsejtek is kifejezik, ami hozzájárulhat az erekre és elválasztó membránokra kifejtett hatásokhoz, melyek során a fehérvérsejtek letapadnak és a szövetek közé vándorolnak. A C5a-nak fontos szerepe van a szisztémás akutfázis-reakció beindításában és a citokin-, illetve antitesttermelés fokozásában.

Egyéb, komplementkomponenseket (C1q, H-faktor, B-faktor) felismerő receptorok is ismertek, melyek ismertetése kézikönyvek feladata.