Az immunglobulinok nehéz- és könnyűlánca, csakúgy, mint a legtöbb membránkötött és szekretált fehérje, a durva felületű endoplazmatikus retikulum membránjához kötött riboszómák felszínén transzlálódik. A nehézlánc megfelelő hajtogatása, térszerkezetének kialakítása, illetve a nehéz- és könnyűlánc összekapcsolását az endoplazmatikus retikulum belsejében lévő fehérjék, a chaperonok szabályozzák. Ezek a fehérjék, köztük a kalnexin és a BiP (kötő fehérje), az újonnan szintetizálódott immunglobulin polipeptidekhez kapcsolódik, és visszatartják vagy a lebomlás irányába vezetik azokat, kivéve ha megfelelő módon hajtogatódnak és állnak össze. Szintén az endoplazmatikus retikulumban zajlik a nehéz- és könnyűláncok kovalens kötéseinek (diszulfidhidak) kialakulása, valamint a szénhidrát-oldalláncok képzése (N-glikolizáció). Az immunglobulin-molekulák összeállítása után, leválnak a chaperonokról, és a Golgi-komplexum ciszternáiba kerülnek, ahol a szénhidrát oldallánc módosulása történik. Ezt követően a molekula vezikulumokban a sejtmembránhoz jut, ahol integrálódva megjelenik a sejtfelszínen (membrán kötött forma) vagy exocitózissal kiszabadul a sejtből (szekretált forma). A Golgi-rendszerben kerül fel a 15 kDa méretű J-lánc is a dimer IgA- és a pentamer IgM-molekulákra, és alakul ki a végleges immunglobulin-molekula.