Mielőtt azonban ismertetésre kerülne a terminális (vagy litikus) reakcióút, meg kell említeni a komplementaktiváció harmadik, legutóbb felfedezett (és evolúciós értelemben is legfiatalabb) ágát, a lektin-utat (3.5.1D táblázat). Ennek a reakcióútnak az aktivációja a mannózkötő fehérje (mannan binding lectin – MBL) működésén alapul. Az MBL szénhidrátstruktúrák felismerésére szakosodott makromolekula és a kollektinek családjába tartozik. Kollektineknek szénhidrátkötő fehérjéket nevezünk, ebbe a csoportba tartoznak, pl. a tüdőben lévő surfactant fehérjék is (SP-A és SP-D). Az MBL felépítésében és működésében rendkívül hasonlít a C1q-hoz, azzal a különbséggel, hogy a molekula feji doménjei olyan poliszacharidokat ismernek fel immunglobulinok helyett, melyek a szénhidrátláncok végén mannózt, N-acetil-glükózamint vagy fukózt tartalmaznak. Az MBL képes a szénhidrátokat bemutató felülethez (pl. baktériumok és gombák felszíne) való kötődés után a konformációs változás segítségével aktiválni a vele kapcsolatban levő inaktív szerin-proteázokat (MBL-associated serin protease 1 és 2; MASP-1, MASP-2, melyek közül az utóbbi működése fontosabb). A MASP fehérjék a C1s és C1r molekulákkal homológ felépítésűek és működésűek (3.5.5. ábra). Az MBL a humán glikoproteinek terminális állású sziálsav- és galaktózegységeihez egyáltalán nem kötődnek, vagyis az MBL szintjén a saját / nem saját elkülönítés a szénhidrátok felismerésén alapul. Az aktiválódott MASP* enzimek a C4 hasítását katalizálják és innentől kezdve az aktiváció a klasszikus reakcióútnál ismertetett komponensekkel és mechanizmussal zajlik. A lektin út tehát a klasszikus reakcióút működésével rokon kaszkád, a kettő csupán a kezdeti felismerési és aktivációs lépésben tér el egymástól.